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Nerea Cordero Hernández
29/11/2025
Biología
APUNTES DE ENZIMAS BIOLOGÍA
382
•
29 nov 2025
•
Las enzimas son las proteínas más trabajadoras de tu cuerpo:... Mostrar más
Las enzimas son proteínas especializadas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas en los seres vivos. La mayoría son holoenzimas, formadas por una parte proteica (apoenzima) y una no proteica (cofactor o coenzima).
Las coenzimas más importantes incluyen ATP, ADP, AMP y varios nucleótidos que funcionan como intermediarios metabólicos. Estas moléculas trabajan junto con la apoenzima para que la enzima sea completamente funcional.
Su funcionamiento sigue el modelo llave-cerradura: cada enzima es extremadamente específica y solo actúa sobre un sustrato determinado. Se unen en el centro activo mediante fuerzas débiles, disminuyendo la energía de activación necesaria para que ocurra la reacción.
¡Dato curioso! La anhidrasa carbónica aumenta la velocidad de reacción del CO₂ con agua ¡10 millones de veces!
Existen 7 tipos principales de enzimas según su función: oxidorreductasas (transfieren electrones), transferasas (transfieren grupos químicos), hidrolasas (rompen enlaces con agua), liasas (rompen o forman enlaces), isomerasas (cambian estructura), ligasas (unen moléculas) y translocasas (transportan nucleótidos).
Las enzimas tienen características únicas que las hacen perfectas para su función biológica. Están presentes en pequeñas cantidades pero participan en numerosas reacciones sin degradarse, manteniendo su poder catalítico intacto.
Su actividad depende mucho del pH y la temperatura. Cada enzima tiene un pH óptimo donde su conformación es ideal para la actividad catalítica. En humanos, la temperatura óptima es 37°C: por cada 10°C de aumento, la velocidad se duplica hasta que la enzima se desnaturaliza.
La ecuación de Michaelis-Menten explica su cinética: V₀ = (Vmax [S])/. La Km indica la afinidad por el sustrato , mientras que Vmax representa la velocidad máxima cuando la enzima está saturada.
Para recordar: Si aumentas mucho el sustrato, llega un momento en que la velocidad ya no puede aumentar más porque todas las enzimas están ocupadas.
Las enzimas se regulan mediante cambios de pH, temperatura, concentración de sustrato y productos finales. Esta regulación permite que las células controlen perfectamente sus procesos metabólicos.
Los inhibidores enzimáticos pueden bloquear la actividad de las enzimas de diferentes maneras. La inhibición irreversible ocurre cuando el inhibidor se une permanentemente , mientras que la inhibición reversible puede ser competitiva o no competitiva.
En la inhibición competitiva, el inhibidor compite con el sustrato por el mismo sitio activo. En la no competitiva o alostérica, ambos se pueden unir simultáneamente en sitios diferentes.
La enzimología clínica utiliza las enzimas como herramientas de diagnóstico. En el plasma encontramos dos tipos: enzimas plasma-específicas (que funcionan normalmente ahí, como las de coagulación) y enzimas extraplasmáticas (que normalmente están en los órganos).
Aplicación práctica: Cuando un órgano se daña, libera sus enzimas al torrente sanguíneo, permitiendo detectar enfermedades específicas.
Marcadores enzimáticos importantes incluyen la lactato deshidrogenasa (LDH) con sus 5 isoenzimas presentes en diferentes tejidos, y las fosfatasas alcalina y ácida que indican problemas en hígado, huesos o próstata respectivamente.
Los marcadores hepáticos son fundamentales para detectar enfermedades del hígado. Las transaminasas se elevan en cirrosis y otros daños hepáticos. La gamma-glutamil-transferasa (γGT) es específica para daños causados por tóxicos como el alcohol.
Para el páncreas, la amilasa (que degrada carbohidratos) y la lipasa pancreática (que rompe triglicéridos) se elevan en pancreatitis. La lipasa es más específica y tiene mayor valor diagnóstico que la amilasa.
Los marcadores cardíacos y musculares incluyen la creatinkinasa (CK) con sus tres isoenzimas: CK-BB (cerebro), CK-MB (corazón) y CK-MM (músculo). En un infarto de miocardio se eleva específicamente la CK-MB junto con AST y LDH-1.
Tip de estudio: Cada órgano tiene sus enzimas características: hígado (AST, ALT, γGT), corazón , páncreas (lipasa, amilasa), huesos (fosfatasa alcalina).
Los marcadores óseos como la fosfatasa alcalina aumentan en raquitismo y enfermedad de Paget. Los marcadores tumorales incluyen la fosfatasa ácida para cáncer de próstata y fosfatasa alcalina para metástasis óseas.
Nuestro compañero de IA está específicamente adaptado a las necesidades de los estudiantes. Basándonos en los millones de contenidos que tenemos en la plataforma, podemos dar a los estudiantes respuestas realmente significativas y relevantes. Pero no se trata solo de respuestas, el compañero también guía a los estudiantes a través de sus retos de aprendizaje diarios, con planes de aprendizaje personalizados, cuestionarios o contenidos en el chat y una personalización del 100% basada en las habilidades y el desarrollo de los estudiantes.
Puedes descargar la app en Google Play Store y Apple App Store.
Sí, tienes acceso gratuito a los contenidos de la aplicación y a nuestro compañero de IA. Para desbloquear determinadas funciones de la aplicación, puedes adquirir Knowunity Pro.
App Store
Google Play
La app es muy fácil de usar y está muy bien diseñada. Hasta ahora he encontrado todo lo que estaba buscando y he podido aprender mucho de las presentaciones. Definitivamente utilizaré la aplicación para un examen de clase. Y, por supuesto, también me sirve mucho de inspiración.
Pablo
usuario de iOS
Esta app es realmente genial. Hay tantos apuntes de clase y ayuda [...]. Tengo problemas con matemáticas, por ejemplo, y la aplicación tiene muchas opciones de ayuda. Gracias a Knowunity, he mejorado en mates. Se la recomiendo a todo el mundo.
Elena
usuaria de Android
Vaya, estoy realmente sorprendida. Acabo de probar la app porque la he visto anunciada muchas veces y me he quedado absolutamente alucinada. Esta app es LA AYUDA que quieres para el insti y, sobre todo, ofrece muchísimas cosas, como ejercicios y hojas informativas, que a mí personalmente me han sido MUY útiles.
Ana
usuaria de iOS
Está app es muy buena, tiene apuntes que son de mucha ayuda y su IA es fantástica, te explica a la perfección y muy fácil de entender lo que necesites, te ayuda con los deberes, te hace esquemas... en definitiva es una muy buena opción!
Sophia
usuario de Android
Me encanta!!! Me resuelve todo con detalle y me da la explicación correcta. Tiene un montón de funciones, ami me ha ido genial!! Os la recomiendo!!!
Marta
usuaria de Android
La uso casi diariamente, sirve para todas las asignaturas. Yo, por ejemplo la utilizo más en inglés porque se me da bastante mal, ¡Todas las respuestas están correctas! Consta con personas reales que suben sus apuntes y IA para que puedas hacer los deberes muchísimo más fácil, la recomiendo.
Izan
usuario de iOS
¡La app es buenísima! Sólo tengo que introducir el tema en la barra de búsqueda y recibo la respuesta muy rápido. No tengo que ver 10 vídeos de YouTube para entender algo, así que me ahorro tiempo. ¡Muy recomendable!
Sara
usuaria de Android
En el instituto era muy malo en matemáticas, pero gracias a la app, ahora saco mejores notas. Os agradezco mucho que hayáis creado la aplicación.
Roberto
usuario de Android
Esto no es como Chatgpt, es MUCHISMO MEJOR, te hace unos resúmenes espectaculares y gracias a esta app pase de sacar 5-6 a sacar 8-9.
Julyana
usuaria de Android
Es la mejor aplicación del mundo, la uso para revisar los deberes a mi hijo.
Javier
usuario de Android
Sinceramente me ha salvado los estudios. Recomiendo la aplicación 100%.
Erick
usuario de Android
Me me encanta esta app, todo lo que tiene es de calidad ya que antes de ser publicado es revisado por un equipo de profesionales. Me ha ido genial esta aplicación ya que gracias a ella puedo estudiar mucho mejor, sin tener que agobiarme porque mi profesor no ha hecho teoría o porque no entiendo su teoría. Le doy un 10 de 10!
Mar
usuaria de iOS
La app es muy fácil de usar y está muy bien diseñada. Hasta ahora he encontrado todo lo que estaba buscando y he podido aprender mucho de las presentaciones. Definitivamente utilizaré la aplicación para un examen de clase. Y, por supuesto, también me sirve mucho de inspiración.
Pablo
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Esta app es realmente genial. Hay tantos apuntes de clase y ayuda [...]. Tengo problemas con matemáticas, por ejemplo, y la aplicación tiene muchas opciones de ayuda. Gracias a Knowunity, he mejorado en mates. Se la recomiendo a todo el mundo.
Elena
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Sophia
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Marta
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Mar
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Las enzimas son las proteínas más trabajadoras de tu cuerpo: aceleran todas las reacciones químicas que mantienen vivas nuestras células. Además de ser fundamentales para la vida, su medición en sangre ayuda a los médicos a diagnosticar enfermedades específicas.
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Las enzimas son proteínas especializadas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas en los seres vivos. La mayoría son holoenzimas, formadas por una parte proteica (apoenzima) y una no proteica (cofactor o coenzima).
Las coenzimas más importantes incluyen ATP, ADP, AMP y varios nucleótidos que funcionan como intermediarios metabólicos. Estas moléculas trabajan junto con la apoenzima para que la enzima sea completamente funcional.
Su funcionamiento sigue el modelo llave-cerradura: cada enzima es extremadamente específica y solo actúa sobre un sustrato determinado. Se unen en el centro activo mediante fuerzas débiles, disminuyendo la energía de activación necesaria para que ocurra la reacción.
¡Dato curioso! La anhidrasa carbónica aumenta la velocidad de reacción del CO₂ con agua ¡10 millones de veces!
Existen 7 tipos principales de enzimas según su función: oxidorreductasas (transfieren electrones), transferasas (transfieren grupos químicos), hidrolasas (rompen enlaces con agua), liasas (rompen o forman enlaces), isomerasas (cambian estructura), ligasas (unen moléculas) y translocasas (transportan nucleótidos).
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Las enzimas tienen características únicas que las hacen perfectas para su función biológica. Están presentes en pequeñas cantidades pero participan en numerosas reacciones sin degradarse, manteniendo su poder catalítico intacto.
Su actividad depende mucho del pH y la temperatura. Cada enzima tiene un pH óptimo donde su conformación es ideal para la actividad catalítica. En humanos, la temperatura óptima es 37°C: por cada 10°C de aumento, la velocidad se duplica hasta que la enzima se desnaturaliza.
La ecuación de Michaelis-Menten explica su cinética: V₀ = (Vmax [S])/. La Km indica la afinidad por el sustrato , mientras que Vmax representa la velocidad máxima cuando la enzima está saturada.
Para recordar: Si aumentas mucho el sustrato, llega un momento en que la velocidad ya no puede aumentar más porque todas las enzimas están ocupadas.
Las enzimas se regulan mediante cambios de pH, temperatura, concentración de sustrato y productos finales. Esta regulación permite que las células controlen perfectamente sus procesos metabólicos.
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Los inhibidores enzimáticos pueden bloquear la actividad de las enzimas de diferentes maneras. La inhibición irreversible ocurre cuando el inhibidor se une permanentemente , mientras que la inhibición reversible puede ser competitiva o no competitiva.
En la inhibición competitiva, el inhibidor compite con el sustrato por el mismo sitio activo. En la no competitiva o alostérica, ambos se pueden unir simultáneamente en sitios diferentes.
La enzimología clínica utiliza las enzimas como herramientas de diagnóstico. En el plasma encontramos dos tipos: enzimas plasma-específicas (que funcionan normalmente ahí, como las de coagulación) y enzimas extraplasmáticas (que normalmente están en los órganos).
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Los marcadores hepáticos son fundamentales para detectar enfermedades del hígado. Las transaminasas se elevan en cirrosis y otros daños hepáticos. La gamma-glutamil-transferasa (γGT) es específica para daños causados por tóxicos como el alcohol.
Para el páncreas, la amilasa (que degrada carbohidratos) y la lipasa pancreática (que rompe triglicéridos) se elevan en pancreatitis. La lipasa es más específica y tiene mayor valor diagnóstico que la amilasa.
Los marcadores cardíacos y musculares incluyen la creatinkinasa (CK) con sus tres isoenzimas: CK-BB (cerebro), CK-MB (corazón) y CK-MM (músculo). En un infarto de miocardio se eleva específicamente la CK-MB junto con AST y LDH-1.
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