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Clara MV
18/11/2025
Biología
Tema 4 Biología
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18 nov 2025
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Las proteínas son las moléculas más versátiles de tu cuerpo,... Mostrar más
¿Sabías que las proteínas son como las herramientas multiusos de la vida? No generan energía directamente, pero hacen prácticamente todo lo demás: desde formar estructuras hasta regular procesos vitales. Lo más fascinante es que cada organismo tiene proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica única.
Los aminoácidos son los ladrillos de estas construcciones moleculares. Imagínalos como piezas de LEGO con tres partes clave: un grupo amino , un grupo carboxilo , y una cadena lateral (grupo R) que los hace únicos. Solo 20 aminoácidos diferentes forman todas las proteínas de la vida.
Lo más cool es que los aminoácidos son sustancias anfóteras: pueden actuar como ácidos o bases según el pH del medio. Esto les permite cambiar su carga eléctrica, una propiedad que aprovechamos en técnicas como la electroforesis para separarlos.
¡Dato curioso! Existen 150 aminoácidos en la naturaleza, pero solo 20 forman proteínas. Los otros tienen funciones especiales como neurotransmisores.
Cuando dos aminoácidos se encuentran, ocurre algo mágico: el grupo carboxilo de uno se une al grupo amino del otro, liberando una molécula de agua. Así nace el enlace peptídico, una unión tan estable que comparte electrones y mantiene los átomos en el mismo plano.
La estructura primaria es simplemente la secuencia de aminoácidos en la cadena, como las letras de una frase. Pero aquí viene lo interesante: esta cadena se pliega formando la estructura secundaria. Las tres formas básicas son la α-hélice (como un muelle), la lámina plegada (como un acordeón) y la triple hélice del colágeno.
La α-hélice es especialmente elegante: la cadena se enrolla sobre sí misma en sentido horario, estabilizada por enlaces de hidrógeno entre aminoácidos que están separados por tres posiciones. Es como una escalera de caracol molecular perfectamente organizada.
Recuerda: Los radicales R no participan en los enlaces peptídicos, sino que "cuelgan" alternadamente hacia arriba y hacia abajo de la cadena.
Aquí es donde las cosas se ponen realmente emocionantes. La estructura terciaria es el plegamiento tridimensional definitivo de la proteína, y de esto depende totalmente su función biológica. Es como el paso de un plano 2D a una escultura 3D funcional.
Esta estructura se mantiene gracias a cuatro tipos de enlaces entre las cadenas laterales: puentes de disulfuro (los más fuertes), fuerzas electrostáticas (entre cargas opuestas), enlaces de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals. Cambiar un solo aminoácido puede alterar toda la estructura.
Según su forma final, las proteínas pueden ser globulares (muy plegadas y esféricas) o fibrilares (alargadas con menos plegamiento). Las globulares suelen ser solubles en agua, mientras que las fibrilares son insolubles.
Algunas proteínas van un paso más allá y tienen estructura cuaternaria: varias cadenas polipeptídicas trabajando juntas como un equipo. La hemoglobina es el ejemplo perfecto de esta cooperación molecular.
¡Importante! La desnaturalización rompe estos enlaces y destruye la función de la proteína. A veces es reversible, ¡pero no siempre!
Las proteínas se dividen en dos grandes familias. Las holoproteínas son las simples, formadas solo por aminoácidos. Entre las globulares destacan las albúminas (transporte y reserva) y las histonas (asociadas al ADN). Las fibrilares incluyen la queratina (pelo y uñas), el colágeno (huesos y cartílagos) y la elastina (arterias y pulmones).
Las heteroproteínas son más complejas porque tienen un grupo prostético no proteico. Las cromoproteínas son las más llamativas: la hemoglobina transporta oxígeno gracias a su hierro, la clorofila captura luz solar con su magnesio, y la hemocianina de algunos invertebrados es azul por su cobre.
Las funciones de las proteínas son increíblemente diversas. Las funciones estáticas incluyen estructura y almacén de aminoácidos. Las funciones activas abarcan desde el movimiento muscular (actina y miosina) hasta la defensa inmunitaria (anticuerpos) y la catálisis enzimática.
Para el examen: Recuerda que las proteínas globulares son solubles y las fibrilares insolubles. Las heteroproteínas siempre tienen grupo prostético.
Nuestro compañero de IA está específicamente adaptado a las necesidades de los estudiantes. Basándonos en los millones de contenidos que tenemos en la plataforma, podemos dar a los estudiantes respuestas realmente significativas y relevantes. Pero no se trata solo de respuestas, el compañero también guía a los estudiantes a través de sus retos de aprendizaje diarios, con planes de aprendizaje personalizados, cuestionarios o contenidos en el chat y una personalización del 100% basada en las habilidades y el desarrollo de los estudiantes.
Puedes descargar la app en Google Play Store y Apple App Store.
Sí, tienes acceso gratuito a los contenidos de la aplicación y a nuestro compañero de IA. Para desbloquear determinadas funciones de la aplicación, puedes adquirir Knowunity Pro.
App Store
Google Play
La app es muy fácil de usar y está muy bien diseñada. Hasta ahora he encontrado todo lo que estaba buscando y he podido aprender mucho de las presentaciones. Definitivamente utilizaré la aplicación para un examen de clase. Y, por supuesto, también me sirve mucho de inspiración.
Pablo
usuario de iOS
Esta app es realmente genial. Hay tantos apuntes de clase y ayuda [...]. Tengo problemas con matemáticas, por ejemplo, y la aplicación tiene muchas opciones de ayuda. Gracias a Knowunity, he mejorado en mates. Se la recomiendo a todo el mundo.
Elena
usuaria de Android
Vaya, estoy realmente sorprendida. Acabo de probar la app porque la he visto anunciada muchas veces y me he quedado absolutamente alucinada. Esta app es LA AYUDA que quieres para el insti y, sobre todo, ofrece muchísimas cosas, como ejercicios y hojas informativas, que a mí personalmente me han sido MUY útiles.
Ana
usuaria de iOS
Está app es muy buena, tiene apuntes que son de mucha ayuda y su IA es fantástica, te explica a la perfección y muy fácil de entender lo que necesites, te ayuda con los deberes, te hace esquemas... en definitiva es una muy buena opción!
Sophia
usuario de Android
Me encanta!!! Me resuelve todo con detalle y me da la explicación correcta. Tiene un montón de funciones, ami me ha ido genial!! Os la recomiendo!!!
Marta
usuaria de Android
La uso casi diariamente, sirve para todas las asignaturas. Yo, por ejemplo la utilizo más en inglés porque se me da bastante mal, ¡Todas las respuestas están correctas! Consta con personas reales que suben sus apuntes y IA para que puedas hacer los deberes muchísimo más fácil, la recomiendo.
Izan
usuario de iOS
¡La app es buenísima! Sólo tengo que introducir el tema en la barra de búsqueda y recibo la respuesta muy rápido. No tengo que ver 10 vídeos de YouTube para entender algo, así que me ahorro tiempo. ¡Muy recomendable!
Sara
usuaria de Android
En el instituto era muy malo en matemáticas, pero gracias a la app, ahora saco mejores notas. Os agradezco mucho que hayáis creado la aplicación.
Roberto
usuario de Android
Esto no es como Chatgpt, es MUCHISMO MEJOR, te hace unos resúmenes espectaculares y gracias a esta app pase de sacar 5-6 a sacar 8-9.
Julyana
usuaria de Android
Es la mejor aplicación del mundo, la uso para revisar los deberes a mi hijo.
Javier
usuario de Android
Sinceramente me ha salvado los estudios. Recomiendo la aplicación 100%.
Erick
usuario de Android
Me me encanta esta app, todo lo que tiene es de calidad ya que antes de ser publicado es revisado por un equipo de profesionales. Me ha ido genial esta aplicación ya que gracias a ella puedo estudiar mucho mejor, sin tener que agobiarme porque mi profesor no ha hecho teoría o porque no entiendo su teoría. Le doy un 10 de 10!
Mar
usuaria de iOS
La app es muy fácil de usar y está muy bien diseñada. Hasta ahora he encontrado todo lo que estaba buscando y he podido aprender mucho de las presentaciones. Definitivamente utilizaré la aplicación para un examen de clase. Y, por supuesto, también me sirve mucho de inspiración.
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Elena
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Roberto
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Erick
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Mar
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Las proteínas son las moléculas más versátiles de tu cuerpo, representando el 50% del peso celular seco. Imagínate: desde el movimiento de tus músculos hasta el transporte del oxígeno en tu sangre, todo depende de estas increíbles macromoléculas. Su secreto... Mostrar más
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¿Sabías que las proteínas son como las herramientas multiusos de la vida? No generan energía directamente, pero hacen prácticamente todo lo demás: desde formar estructuras hasta regular procesos vitales. Lo más fascinante es que cada organismo tiene proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica única.
Los aminoácidos son los ladrillos de estas construcciones moleculares. Imagínalos como piezas de LEGO con tres partes clave: un grupo amino , un grupo carboxilo , y una cadena lateral (grupo R) que los hace únicos. Solo 20 aminoácidos diferentes forman todas las proteínas de la vida.
Lo más cool es que los aminoácidos son sustancias anfóteras: pueden actuar como ácidos o bases según el pH del medio. Esto les permite cambiar su carga eléctrica, una propiedad que aprovechamos en técnicas como la electroforesis para separarlos.
¡Dato curioso! Existen 150 aminoácidos en la naturaleza, pero solo 20 forman proteínas. Los otros tienen funciones especiales como neurotransmisores.
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La estructura primaria es simplemente la secuencia de aminoácidos en la cadena, como las letras de una frase. Pero aquí viene lo interesante: esta cadena se pliega formando la estructura secundaria. Las tres formas básicas son la α-hélice (como un muelle), la lámina plegada (como un acordeón) y la triple hélice del colágeno.
La α-hélice es especialmente elegante: la cadena se enrolla sobre sí misma en sentido horario, estabilizada por enlaces de hidrógeno entre aminoácidos que están separados por tres posiciones. Es como una escalera de caracol molecular perfectamente organizada.
Recuerda: Los radicales R no participan en los enlaces peptídicos, sino que "cuelgan" alternadamente hacia arriba y hacia abajo de la cadena.
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Esta estructura se mantiene gracias a cuatro tipos de enlaces entre las cadenas laterales: puentes de disulfuro (los más fuertes), fuerzas electrostáticas (entre cargas opuestas), enlaces de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals. Cambiar un solo aminoácido puede alterar toda la estructura.
Según su forma final, las proteínas pueden ser globulares (muy plegadas y esféricas) o fibrilares (alargadas con menos plegamiento). Las globulares suelen ser solubles en agua, mientras que las fibrilares son insolubles.
Algunas proteínas van un paso más allá y tienen estructura cuaternaria: varias cadenas polipeptídicas trabajando juntas como un equipo. La hemoglobina es el ejemplo perfecto de esta cooperación molecular.
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Las proteínas se dividen en dos grandes familias. Las holoproteínas son las simples, formadas solo por aminoácidos. Entre las globulares destacan las albúminas (transporte y reserva) y las histonas (asociadas al ADN). Las fibrilares incluyen la queratina (pelo y uñas), el colágeno (huesos y cartílagos) y la elastina (arterias y pulmones).
Las heteroproteínas son más complejas porque tienen un grupo prostético no proteico. Las cromoproteínas son las más llamativas: la hemoglobina transporta oxígeno gracias a su hierro, la clorofila captura luz solar con su magnesio, y la hemocianina de algunos invertebrados es azul por su cobre.
Las funciones de las proteínas son increíblemente diversas. Las funciones estáticas incluyen estructura y almacén de aminoácidos. Las funciones activas abarcan desde el movimiento muscular (actina y miosina) hasta la defensa inmunitaria (anticuerpos) y la catálisis enzimática.
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Mar
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La app es muy fácil de usar y está muy bien diseñada. Hasta ahora he encontrado todo lo que estaba buscando y he podido aprender mucho de las presentaciones. Definitivamente utilizaré la aplicación para un examen de clase. Y, por supuesto, también me sirve mucho de inspiración.
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