Introducció i Funcions de les Proteïnes

Les proteïnes són macromolècules formades per cadenes d'aminoàcids que actuen com els "treballadors" de la cèl·lula. Imagina't que són com eines especialitzades que cada una té una feina específica i super important.

Aquestes molècules tenen set funcions principals que has de recordar per l'examen. Les proteïnes estructurals com el col·lagen mantenen els teixits ferms, mentre que les de transport com l'hemoglobina porten oxigen per tot el cos. Les proteïnes defensives formen els anticossos que et protegeixen de malalties.

Els enzims són proteïnes reguladores que acceleren les reaccions químiques del metabolisme. Les proteïnes hormonals transmeten missatges entre cèl·lules, les contràctils permeten el moviment muscular, i les nutritives emmagatzemen nutrients.

Truc d'estudi: Recorda l'acrònim ETDRHNC per memoritzar les set funcions: Estructural, Transport, Defensa, Reguladora, Hormonal, Nutritiva, Contràctil.

Els Aminoàcids i les seves Propietats

Els aminoàcids són els "maons" que construeixen les proteïnes. Tots tenen la mateixa estructura bàsica: un grup àcid $-COOH$, un grup amino $-NH₂$ i una cadena lateral R que fa únic cada aminoàcid.

Només 20 aminoàcids formen part de les proteïnes humanes, però la seva combinació crea milers de proteïnes diferents. La seva propietat més interessant és el comportament amfòter: poden actuar com àcid o base segons el pH del medi.

En condicions normals (pH~7), els aminoàcids formen ions dobles o zwitterions, amb càrrega positiva i negativa alhora. Aquest comportament els permet regular el pH del cos com un tampó natural, mantenint l'equilibri químic.

El punt isoelèctric és el pH on l'aminoàcid té càrrega neta zero. Aquesta propietat s'utilitza en electroforesi per separar aminoàcids: els positius van al càtode, els negatius a l'ànode, i els neutres no es mouen.

Aplicació pràctica: L'electroforesi s'usa en laboratoris per identificar proteïnes en mostres de sang o ADN, com en investigacions forenses.

Aminoàcids Essencials i Enllaç Peptídic

Els aminoàcids essencials són vuit molècules que el teu cos no pot fabricar i has d'obtenir dels aliments. En humans són la fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, triptòfan, treonina i valina. Durant la infància també necessites histidina i arginina.

El valor biològic d'una proteïna depèn de si conté tots els aminoàcids essencials en quantitat adequada. Les proteïnes animals tenen valor biològic més alt que les vegetals, però pots combinar cereals amb llegums per aconseguir un perfil complet d'aminoàcids.

L'enllaç peptídic és com es connecten els aminoàcids per formar proteïnes. És un enllaç covalent entre el grup carboxil d'un aminoàcid i el grup amino del següent, alliberant una molècula d'aigua.

Aquest enllaç té caràcter parcial de doble enllaç, cosa que li dona rigidesa. Els àtoms que hi participen queden en el mateix pla, però el carboni alfa pot rotar, limitant les formes que pot adoptar la proteïna.

Consell nutricional: Si ets vegetarià, combina arròs amb llegums per obtenir tots els aminoàcids essencials en una mateixa menjada.

Estructura Primària i Secundària de les Proteïnes

L'estructura primària és simplement l'ordre dels aminoàcids en la cadena, com les lletres d'una frase. Aquesta seqüència està determinada pel teu ADN i qualsevol canvi pot causar malalties genètiques com l'anèmia falciforme.

L'estructura secundària apareix quan la cadena es plega formant patrons regulars. Hi ha dos tipus principals que has de distingir per l'examen: l'hèlix alfa i la làmina beta plegada.

L'hèlix alfa és com un moll que gira cap a la dreta, amb 3,6 aminoàcids per volta. S'estabilitza amb ponts d'hidrogen entre aminoàcids separats per quatre posicions. La trobes en proteïnes com la queratina del cabell.

La làmina beta plegada sembla un acordió, amb cadenes paral·leles unides per ponts d'hidrogen transversals. Les cadenes laterals R sobresurten per dalt i per baix de la làmina. És típica de la fibroïna de la seda.

Visualització: Imagina l'hèlix alfa com l'espiral d'un quadern i la làmina beta com una tela d'acordió per recordar les seves formes.

Estructura Terciària i Quaternària

L'estructura terciària és la forma tridimensional definitiva que adopta cada proteïna. És com l'origami molecular: la cadena es plega de manera específica gràcies a les interaccions entre les cadenes laterals R dels aminoàcids.

Aquesta estructura es manté gràcies a diversos tipus d'enllaços. Els enllaços disulfur entre cisteïnes són covalents i molt forts. Els ponts d'hidrogen, forces electrostàtiques i interaccions hidrofòbiques són més febles però igual d'importants.

Les proteïnes globulars es pleguen formant esferes compactes, amb zones hidrofòbiques al centre i polars a l'exterior. Són solubles en aigua i tenen funcions reguladores. Les proteïnes fibroses formen fils allargats, són resistents i insolubles, ideals per a funcions estructurals.

L'estructura quaternària apareix quan diverses cadenes polipeptídiques (protòmers) s'associen per formar una proteïna complexa. L'hemoglobina, per exemple, té quatre subunitats que treballen coordinadament per transportar oxigen.

Analogia útil: Pensa en l'estructura quaternària com un grup musical: cada músic (protòmer) toca la seva part, però junts creen una simfonia (funció proteica) més complexa.

Propietats i Desnaturalització

Les proteïnes tenen propietats úniques que les fan indispensables per a la vida. L'especificitat és la més característica: cada proteïna reconeix i s'uneix només amb molècules específiques, com una clau que només obre un pany determinat.

La solubilitat varia segons el tipus de proteïna. Les globulars formen dispersions col·loïdals en aigua gràcies a una capa de molècules d'aigua que les envolta. Si afeges sal, aquesta capa desapareix i la proteïna precipita.

La desnaturalització és la pèrdua de l'estructura espacial de la proteïna per factors com temperatura elevada, canvis de pH o pressió. Quan això passa, la proteïna perd la seva activitat biològica, com quan cous un ou i la clara es torna blanca i sòlida.

Afortunadament, moltes proteïnes poden renaturalitzar-se si les condicions tornen a ser favorables, recuperant la seva forma i funció original. Però si els canvis són massa intensos, el procés és irreversible.

Exemple quotidià: Quan fas servir xampú, els detergents desnaturalitzen temporalment les proteïnes del cabell per netejar-lo millor.

Holoproteïnes: Albúmines i Globulines

Les holoproteïnes estan formades exclusivament per aminoàcids, sense altres components. Dins d'aquest grup, les albúmines són proteïnes voluminoses que regulen la pressió osmòtica de la sang i transporten hormones i àcids grassos.

Trobes albúmines en la llet (lactoalbúmina), la clara d'ou (ovoalbúmina) i la sang (seroalbúmina). Aquestes proteïnes actuen com la reserva principal d'aminoàcids del teu organisme, proporcionant materials per construir altres proteïnes quan calgui.

Les globulines són encara més grans que les albúmines i tenen funcions de transport molt especialitzades. Les α-globulines i β-globulines transporten substàncies específiques pel torrent sanguini. La transferrina porta ferro i la ceruloplasmina transporta coure.

Les γ-globulines o immunoglobulines són els famosos anticossos que et defensen de malalties. Les histones s'enrotllen amb l'ADN per formar els cromosomes i tenen un paper clau en la regulació gènica.

Curiositat mèdica: Els nivells d'albúmina en sang són un indicador important de la salut hepàtica i nutricional en els anàlisis clínics.

Proteïnes Fibroses i Estructurals

Les proteïnes fibroses són les "bigues" i "cables" del cos humà. El col·lagen és la proteïna més abundant en vertebrats, representant un terç de totes les proteïnes corporals. Proporciona resistència a la tracció en pell, ossos, tendons i cartílags.

L'actina i la miosina són els motors moleculars dels músculs. Treballen juntes per produir la contracció i relaxació muscular, i també participen en la divisió cel·lular i el moviment dels espermatozoides mitjançant els seus flagels.

Les ceratines contenen gran quantitat de cisteïnes i formen estructures resistents. Les α-ceratines es troben al cabell, ungles i llana, mentre que les β-ceratines formen la seda i les teranyines d'aranya, materials d'extraordinària resistència.

La fibrina s'origina a partir del fibrinògen i crea la xarxa insoluble dels coàguls sanguinis. L'elastina és extremadament flexible i permet que teixits com la pell i els pulmons recuperin la seva forma després de ser estirats.

Aplicació biomèdica: Els científics estudien les propietats de la seda d'aranya per desenvolupar materials quirúrgics i armilles antibales més resistents.

Heteroproteïnes: Glicoproteïnes i Lipoproteïnes

Les heteroproteïnes tenen una part proteica d'aminoàcids i una part no proteica anomenada grup prostètic. Aquesta combinació els dona propietats especials impossibles d'aconseguir només amb aminoàcids.

Les glicoproteïnes tenen cadenes de sucres unides covalentment. Les trobes en moltes hormones hipofisiàries (FSH, TSH, LH) i en les membranes cel·lulars, on actuen com "antenes" per recòneixer altres cèl·lules i molècules.

Les lipoproteïnes transporten lípids pel torrent sanguini, ja que els greixos no es poden dissoldre directament en la sang. Els quilomicrons porten greixos de l'intestí als teixits després dels àpats.

Les lipoproteïnes de baixa densitat (LDL) transporten colesterol del fetge als teixits, però en excés formen dipòsits arterials perillosos. Les lipoproteïnes d'alta densitat (HDL) fan el camí invers, portant l'excés de colesterol de volta al fetge per eliminar-lo.

Consell de salut: Recorda que les HDL són el "colesterol bo" i les LDL el "colesterol dolent". L'exercici augmenta les HDL i redueix les LDL.

Cromoproteïnes i Aplicacions Biomèdiques

Les cromoproteïnes contenen pigments colorits com a grup prostètic, generalment amb metalls al centre. Aquestes proteïnes són essencials per a processos vitals que requereixen transferència d'electrons o transport de gasos.

Les metaloporfirínes, com la que conté l'hemoglobina, tenen un anell tetrapirròlic amb ferro al centre. Aquest disseny molecular permet capturar i alliberar oxigen de manera reversible, convertint els glòbuls rojos en perfectes transportadors d'oxigen.

Molts enzims importants són cromoproteïnes que contenen metalls com coure, zinc o molibdè. Aquests metalls actuen com catalitzadors en reaccions químiques essencials per al metabolisme cel·lular.

L'estudi de les cromoproteïnes ha revolucionat la medicina moderna. Els científics desenvolupen nous fàrmacs basats en l'estructura d'aquestes proteïnes, i la teràpia gènica permet corregir defectes en cromoproteïnes que causen malalties hereditàries.

Futur biomèdic: La investigació actual desenvolupa cromoproteïnes artificials per a aplicacions com sensors biològics ultrasensibles i tractaments contra el càncer més precisos.