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¿Cómo Funcionan las Enzimas? Descubre las Enzimas Específicas y sus Secretos

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¿Cómo Funcionan las Enzimas? Descubre las Enzimas Específicas y sus Secretos
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Nerea Cordero Hernández

@nereacorderohernndez_cvmu

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180 Seguidores

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Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones metabólicas, acelerándolas sin consumirse. Tienen alta especificidad y eficiencia, actuando a la temperatura del organismo. Sus características clave incluyen:

  • Enzimas específicas en reacciones metabólicas con un centro activo donde se une el sustrato
  • Diferentes tipos de aminoácidos en el centro activo de enzimas con roles catalíticos, de fijación y estructurales
  • La velocidad catalítica y cinética enzimática depende de factores como concentración de sustrato, pH y temperatura

• La especificidad enzimática puede ser absoluta (un solo sustrato), de grupo o de clase
• La cinética sigue el modelo de Michaelis-Menten, alcanzando una velocidad máxima (Vmax)
• Se clasifican en 6 tipos según su función: hidrolasas, liasas, transferasas, isomerasas, oxidorreductasas y sintetasas
• Su actividad se optimiza en condiciones específicas de pH, temperatura y presencia de cofactores

24/2/2023

501

Proteínas catalizan las reacciones del metabolismo disminuyendo E activamente (energía necesaria para que la reacción comience). Enzimas: Si

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Tipos de aminoácidos en el centro activo y cinética enzimática

Los aminoácidos en las enzimas se clasifican según su importancia y función:

  1. Aminoácidos catalíticos: Insustituibles, donde ocurre la reacción.
  2. Aminoácidos de fijación: En el centro activo o próximos, fijan el sustrato.
  3. Aminoácidos fundamentales: Mantienen la estructura terciaria.
  4. Resto de aminoácidos: Menos importantes para la función enzimática.

Vocabulary: Los tipos de aminoácidos en el centro activo de enzimas determinan su función y especificidad.

La cinética enzimática describe cómo se forma el complejo enzima-sustrato (E-S) y cómo se liberan los productos. La velocidad catalítica y cinética enzimática sigue el modelo de Michaelis-Menten:

E + S ⇌ ES → E + P

Donde E es la enzima, S el sustrato, ES el complejo enzima-sustrato y P los productos.

Definition: La velocidad enzimática (V) es directamente proporcional a la concentración de sustrato [S] hasta alcanzar la saturación, donde se alcanza la velocidad máxima (Vmax).

La constante de Michaelis-Menten (Km) representa la concentración de sustrato a la cual la velocidad es la mitad de Vmax. Un Km bajo indica alta afinidad de la enzima por el sustrato.

Example: Una enzima con un Km de 0.1 mM tiene mayor afinidad por su sustrato que una con Km de 1 mM.

Proteínas catalizan las reacciones del metabolismo disminuyendo E activamente (energía necesaria para que la reacción comience). Enzimas: Si

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Características y especificidad de las enzimas

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones metabólicas sin consumirse en el proceso. Se caracterizan por su alta especificidad y eficiencia, actuando siempre a la temperatura del ser vivo.

Las enzimas pueden ser simples (formadas solo por aminoácidos) o conjugadas (con una parte proteica y otra no proteica). La parte proteica se denomina apoenzima, mientras que la parte no proteica puede ser un ion metálico o un cofactor.

Highlight: Las enzimas específicas en reacciones metabólicas tienen un centro activo donde se une el sustrato y ocurre la reacción.

La especificidad enzimática puede ser:

  1. Absoluta: la enzima actúa sobre un único sustrato
  2. De grupo: la enzima reconoce un determinado grupo de moléculas
  3. De clase: depende del tipo de enlace y no del tipo de molécula

Definition: El centro activo es la región de la enzima donde se une el sustrato y tiene lugar la reacción catalítica.

El modelo de "llave-cerradura" explica la especificidad enzimática, aunque el modelo de ajuste inducido es más preciso, ya que considera los cambios conformacionales que ocurren durante la unión del sustrato.

Example: Una enzima digestiva como la pepsina tiene especificidad de grupo, ya que puede actuar sobre diferentes proteínas, pero siempre rompiendo enlaces peptídicos.

Proteínas catalizan las reacciones del metabolismo disminuyendo E activamente (energía necesaria para que la reacción comience). Enzimas: Si

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Clasificación de las enzimas y factores que afectan su actividad

Las enzimas se clasifican en seis tipos principales según su función:

  1. Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis.
  2. Liasas: Catalizan la liberación de grupos funcionales sin agua.
  3. Transferasas: Transfieren grupos funcionales entre moléculas.
  4. Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.
  5. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción.
  6. Sintetasas o ligasas: Catalizan síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.

Highlight: La clasificación de las enzimas refleja la diversidad de enzimas específicas en reacciones metabólicas.

Factores que afectan la actividad enzimática:

  1. Concentración del sustrato: Aumenta la velocidad hasta la saturación.
  2. pH: Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad.
  3. Temperatura: Aumenta la actividad hasta un punto, luego desnaturaliza la enzima.
  4. Cofactores: Oligoelementos o moléculas orgánicas que aumentan la actividad.

Example: La pepsina, una enzima estomacal, tiene un pH óptimo ácido (alrededor de 2), mientras que la tripsina, una enzima intestinal, funciona mejor a pH neutro o ligeramente alcalino.

Vocabulary: Los cofactores son componentes no proteicos esenciales para la actividad de muchas enzimas.

La eficacia enzimática se incrementa mediante mecanismos como las secuencias de reacciones encadenadas que constituyen rutas metabólicas, donde el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente.

Proteínas catalizan las reacciones del metabolismo disminuyendo E activamente (energía necesaria para que la reacción comience). Enzimas: Si

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La app es muy fácil de usar y está muy bien diseñada. Hasta ahora he encontrado todo lo que estaba buscando y he podido aprender mucho de las presentaciones.

Mari, usuario de iOS

Me encanta esta app ❤️, de hecho la uso cada vez que estudio.

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Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones metabólicas, acelerándolas sin consumirse. Tienen alta especificidad y eficiencia, actuando a la temperatura del organismo. Sus características clave incluyen:

  • Enzimas específicas en reacciones metabólicas con un centro activo donde se une el sustrato
  • Diferentes tipos de aminoácidos en el centro activo de enzimas con roles catalíticos, de fijación y estructurales
  • La velocidad catalítica y cinética enzimática depende de factores como concentración de sustrato, pH y temperatura

• La especificidad enzimática puede ser absoluta (un solo sustrato), de grupo o de clase
• La cinética sigue el modelo de Michaelis-Menten, alcanzando una velocidad máxima (Vmax)
• Se clasifican en 6 tipos según su función: hidrolasas, liasas, transferasas, isomerasas, oxidorreductasas y sintetasas
• Su actividad se optimiza en condiciones específicas de pH, temperatura y presencia de cofactores

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Proteínas catalizan las reacciones del metabolismo disminuyendo E activamente (energía necesaria para que la reacción comience). Enzimas: Si

Tipos de aminoácidos en el centro activo y cinética enzimática

Los aminoácidos en las enzimas se clasifican según su importancia y función:

  1. Aminoácidos catalíticos: Insustituibles, donde ocurre la reacción.
  2. Aminoácidos de fijación: En el centro activo o próximos, fijan el sustrato.
  3. Aminoácidos fundamentales: Mantienen la estructura terciaria.
  4. Resto de aminoácidos: Menos importantes para la función enzimática.

Vocabulary: Los tipos de aminoácidos en el centro activo de enzimas determinan su función y especificidad.

La cinética enzimática describe cómo se forma el complejo enzima-sustrato (E-S) y cómo se liberan los productos. La velocidad catalítica y cinética enzimática sigue el modelo de Michaelis-Menten:

E + S ⇌ ES → E + P

Donde E es la enzima, S el sustrato, ES el complejo enzima-sustrato y P los productos.

Definition: La velocidad enzimática (V) es directamente proporcional a la concentración de sustrato [S] hasta alcanzar la saturación, donde se alcanza la velocidad máxima (Vmax).

La constante de Michaelis-Menten (Km) representa la concentración de sustrato a la cual la velocidad es la mitad de Vmax. Un Km bajo indica alta afinidad de la enzima por el sustrato.

Example: Una enzima con un Km de 0.1 mM tiene mayor afinidad por su sustrato que una con Km de 1 mM.

Proteínas catalizan las reacciones del metabolismo disminuyendo E activamente (energía necesaria para que la reacción comience). Enzimas: Si

Características y especificidad de las enzimas

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones metabólicas sin consumirse en el proceso. Se caracterizan por su alta especificidad y eficiencia, actuando siempre a la temperatura del ser vivo.

Las enzimas pueden ser simples (formadas solo por aminoácidos) o conjugadas (con una parte proteica y otra no proteica). La parte proteica se denomina apoenzima, mientras que la parte no proteica puede ser un ion metálico o un cofactor.

Highlight: Las enzimas específicas en reacciones metabólicas tienen un centro activo donde se une el sustrato y ocurre la reacción.

La especificidad enzimática puede ser:

  1. Absoluta: la enzima actúa sobre un único sustrato
  2. De grupo: la enzima reconoce un determinado grupo de moléculas
  3. De clase: depende del tipo de enlace y no del tipo de molécula

Definition: El centro activo es la región de la enzima donde se une el sustrato y tiene lugar la reacción catalítica.

El modelo de "llave-cerradura" explica la especificidad enzimática, aunque el modelo de ajuste inducido es más preciso, ya que considera los cambios conformacionales que ocurren durante la unión del sustrato.

Example: Una enzima digestiva como la pepsina tiene especificidad de grupo, ya que puede actuar sobre diferentes proteínas, pero siempre rompiendo enlaces peptídicos.

Proteínas catalizan las reacciones del metabolismo disminuyendo E activamente (energía necesaria para que la reacción comience). Enzimas: Si

Clasificación de las enzimas y factores que afectan su actividad

Las enzimas se clasifican en seis tipos principales según su función:

  1. Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis.
  2. Liasas: Catalizan la liberación de grupos funcionales sin agua.
  3. Transferasas: Transfieren grupos funcionales entre moléculas.
  4. Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.
  5. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción.
  6. Sintetasas o ligasas: Catalizan síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.

Highlight: La clasificación de las enzimas refleja la diversidad de enzimas específicas en reacciones metabólicas.

Factores que afectan la actividad enzimática:

  1. Concentración del sustrato: Aumenta la velocidad hasta la saturación.
  2. pH: Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad.
  3. Temperatura: Aumenta la actividad hasta un punto, luego desnaturaliza la enzima.
  4. Cofactores: Oligoelementos o moléculas orgánicas que aumentan la actividad.

Example: La pepsina, una enzima estomacal, tiene un pH óptimo ácido (alrededor de 2), mientras que la tripsina, una enzima intestinal, funciona mejor a pH neutro o ligeramente alcalino.

Vocabulary: Los cofactores son componentes no proteicos esenciales para la actividad de muchas enzimas.

La eficacia enzimática se incrementa mediante mecanismos como las secuencias de reacciones encadenadas que constituyen rutas metabólicas, donde el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente.

Proteínas catalizan las reacciones del metabolismo disminuyendo E activamente (energía necesaria para que la reacción comience). Enzimas: Si
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