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237
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Actualizado Mar 28, 2026
•
Angela Rodriguez
@angelaa.rodr
Las proteínas son las moléculas más versátiles de la vida:... Mostrar más







Los aminoácidos son como las letras de un alfabeto biológico que forma palabras increíbles. Estos monómeros se unen para crear péptidos y después proteínas completas.
Son cristales incoloros a temperatura ambiente y súper solubles en agua (perfecto para el transporte en tu cuerpo). Lo más genial es su comportamiento anfótero: pueden actuar como ácido o base dependiendo del pH que los rodee.
El punto isoeléctrico (PI) es ese momento mágico donde el aminoácido tiene carga neutra. Si el pH sube por encima del PI, se comporta como base; si baja, como ácido. ¡Es como un interruptor químico!
De los 20 aminoácidos que forman proteínas, 8 son esenciales (los "robamos" de otros seres vivos) y 12 no esenciales (los fabricamos nosotros). Se clasifican en polares (con oxígeno) y apolares (solo hidrógeno y carbono).
¡Dato curioso! La glicina es la excepción: no tiene esteroisomería porque tiene dos enlaces iguales. ¡Es la rebelde del grupo!

El enlace peptídico es la unión que conecta aminoácidos mediante una reacción de condensación. Es un enlace covalente tipo amida súper resistente con carácter parcial de doble enlace.
Los ribosomas son las fábricas donde se crean estas cadenas: en el RER, membrana nuclear y citoplasma. La cadena siempre se numera del extremo N-terminal al C-terminal.
La estructura secundaria incluye las famosas hélices α (como un muelle) y láminas β plegadas (como un acordeón). Las hélices tienen cadenas laterales hacia afuera y puentes de hidrógeno que las estabilizan.
En la estructura terciaria ya tenemos proteínas funcionales. Las fibrosas son estructurales e insolubles (como el colágeno), mientras que las globulares son solubles y más compactas (como la mioglobina muscular). La estructura cuaternaria une varias cadenas terciarias.
Tip de estudio: Recuerda que cada nivel estructural tiene enlaces específicos que lo mantienen estable.

Las proteínas tienen funciones súper variadas en tu cuerpo. Desde estructural (colágeno en huesos) hasta transporte (hemoglobina llevando oxígeno). También actúan como enzimas catalizando reacciones y como anticuerpos defendiéndote de invasores.
La especificidad las hace únicas para cada especie y individuo (gracias al ADN). Son anfóteras (ácido y base a la vez) y pueden desnaturalizarse perdiendo su forma tridimensional.
Se clasifican en holoproteínas (solo aminoácidos) y heteroproteínas (tienen un grupo prostético). Las heteroproteínas incluyen cromoproteínas con color, glicoproteínas con azúcares, lipoproteínas transportando lípidos, y nucleoproteínas unidas a ácidos nucleicos.
Las fibrosas son insolubles y las globulares solubles. Esta diferencia determina dónde y cómo funcionan en tu organismo.
¡Importante! La desnaturalización puede ser reversible (calor) o irreversible (priones como en las vacas locas).

Las enzimas son biocatalizadores que aceleran reacciones químicas sin modificarse. Son como los directores de orquesta del metabolismo: coordinan rutas metabólicas complejas como la glucólisis.
Pueden ser holoproteínas (solo proteína) u holoenzimas (con cofactores como iones metálicos o coenzimas orgánicas). Las coenzimas pueden unirse firmemente (grupo prostético) o temporalmente.
Su nomenclatura es simple: sustrato + "asa". Las hidrolasas rompen enlaces con agua, las transferasas mueven grupos, las isomerasas cambian formas, y las oxidorreductasas participan en reacciones redox.
El mecanismo de acción implica unión en el centro activo, donde aminoácidos específicos se unen al sustrato y otros catalizan la reacción. Tienen especificidad tanto de acción (tipo de reacción) como de sustrato (molécula específica).
Clave para exámenes: Las enzimas bajan la energía de activación pero NO se consumen en la reacción.

La cinética enzimática estudia qué tan rápido trabajan las enzimas. La velocidad depende de factores cruciales: temperatura óptima (usualmente 37°C en humanos), pH óptimo (varía según la enzima), y concentración de sustrato.
Los inhibidores pueden frenar las enzimas. Los competitivos ocupan el centro activo, los no competitivos bloquean la función sin ocupar el centro activo, y los irreversibles se unen permanentemente.
La ecuación de Michaelis-Menten describe cómo varía la velocidad con la concentración de sustrato. La Km indica afinidad: menor Km = mayor afinidad y eficacia.
La regulación enzimática controla rutas metabólicas mediante enzimas reguladores que actúan como factores limitantes. Se puede regular por síntesis (información genética) o por actividad (modificaciones covalentes y enzimas alostéricos).
Tip visual: En las gráficas, cuando la curva se aplana, la enzima está saturada y trabajando a máxima velocidad.

Las vitaminas son sustancias orgánicas que no podemos fabricar pero necesitamos en pequeñas cantidades para funciones específicas. Su carencia causa avitaminosis y su exceso hipervitaminosis.
Se clasifican en hidrosolubles (vitamina C y complejo B) que no se acumulan y debemos consumir diariamente. Se eliminan rápidamente y se disuelven en agua.
Las liposolubles (A, D, E, K) se acumulan en hígado y tejido graso. No se disuelven en agua y se almacenan por períodos largos, por lo que su exceso puede ser tóxico.
El complejo B incluye B1, B2, B3, B5, B6, B12, biotina, ácido pantoténico y ácido fólico. Cada una tiene funciones específicas en el metabolismo y muchas actúan como coenzimas.
Dato práctico: Las vitaminas liposolubles pueden ser peligrosas en exceso porque se acumulan, mientras que las hidrosolubles se eliminan fácilmente.
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La app es muy fácil de usar y está muy bien diseñada. Hasta ahora he encontrado todo lo que estaba buscando y he podido aprender mucho de las presentaciones. Definitivamente utilizaré la aplicación para un examen de clase. Y, por supuesto, también me sirve mucho de inspiración.
Pablo
usuario de iOS
Esta app es realmente genial. Hay tantos apuntes de clase y ayuda [...]. Tengo problemas con matemáticas, por ejemplo, y la aplicación tiene muchas opciones de ayuda. Gracias a Knowunity, he mejorado en mates. Se la recomiendo a todo el mundo.
Elena
usuaria de Android
Vaya, estoy realmente sorprendida. Acabo de probar la app porque la he visto anunciada muchas veces y me he quedado absolutamente alucinada. Esta app es LA AYUDA que quieres para el insti y, sobre todo, ofrece muchísimas cosas, como ejercicios y hojas informativas, que a mí personalmente me han sido MUY útiles.
Ana
usuaria de iOS
Está app es muy buena, tiene apuntes que son de mucha ayuda y su IA es fantástica, te explica a la perfección y muy fácil de entender lo que necesites, te ayuda con los deberes, te hace esquemas... en definitiva es una muy buena opción!
Sophia
usuario de Android
Me encanta!!! Me resuelve todo con detalle y me da la explicación correcta. Tiene un montón de funciones, ami me ha ido genial!! Os la recomiendo!!!
Marta
usuaria de Android
La uso casi diariamente, sirve para todas las asignaturas. Yo, por ejemplo la utilizo más en inglés porque se me da bastante mal, ¡Todas las respuestas están correctas! Consta con personas reales que suben sus apuntes y IA para que puedas hacer los deberes muchísimo más fácil, la recomiendo.
Izan
usuario de iOS
¡La app es buenísima! Sólo tengo que introducir el tema en la barra de búsqueda y recibo la respuesta muy rápido. No tengo que ver 10 vídeos de YouTube para entender algo, así que me ahorro tiempo. ¡Muy recomendable!
Sara
usuaria de Android
En el instituto era muy malo en matemáticas, pero gracias a la app, ahora saco mejores notas. Os agradezco mucho que hayáis creado la aplicación.
Roberto
usuario de Android
Esto no es como Chatgpt, es MUCHISMO MEJOR, te hace unos resúmenes espectaculares y gracias a esta app pase de sacar 5-6 a sacar 8-9.
Julyana
usuaria de Android
Es la mejor aplicación del mundo, la uso para revisar los deberes a mi hijo.
Javier
usuario de Android
LOS QUIZ Y FLASHCARDS SON SÚPER ÚTILES Y ME ENCANTA Knowunity IA. ADEMÁS ES LITERALMENTE COMO CHATGPT PERO MÁS LISTO!! ME AYUDÓ TAMBIÉN CON MIS PROBLEMAS DE MÁSCARA!! Y CON MIS ASIGNATURAS DE VERDAD! OBVIO 😍😁😲🤑💗✨🎀😮
Erick
usuario de Android
Me me encanta esta app, todo lo que tiene es de calidad ya que antes de ser publicado es revisado por un equipo de profesionales. Me ha ido genial esta aplicación ya que gracias a ella puedo estudiar mucho mejor, sin tener que agobiarme porque mi profesor no ha hecho teoría o porque no entiendo su teoría. Le doy un 10 de 10!
Mar
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Angela Rodriguez
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Las proteínas son las moléculas más versátiles de la vida: desde formar tus músculos hasta acelerar reacciones químicas vitales. Todo empieza con pequeños bloques llamados aminoácidos que se combinan como piezas de LEGO para crear estructuras increíbles.

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El punto isoeléctrico (PI) es ese momento mágico donde el aminoácido tiene carga neutra. Si el pH sube por encima del PI, se comporta como base; si baja, como ácido. ¡Es como un interruptor químico!
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La estructura secundaria incluye las famosas hélices α (como un muelle) y láminas β plegadas (como un acordeón). Las hélices tienen cadenas laterales hacia afuera y puentes de hidrógeno que las estabilizan.
En la estructura terciaria ya tenemos proteínas funcionales. Las fibrosas son estructurales e insolubles (como el colágeno), mientras que las globulares son solubles y más compactas (como la mioglobina muscular). La estructura cuaternaria une varias cadenas terciarias.
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Se clasifican en holoproteínas (solo aminoácidos) y heteroproteínas (tienen un grupo prostético). Las heteroproteínas incluyen cromoproteínas con color, glicoproteínas con azúcares, lipoproteínas transportando lípidos, y nucleoproteínas unidas a ácidos nucleicos.
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Su nomenclatura es simple: sustrato + "asa". Las hidrolasas rompen enlaces con agua, las transferasas mueven grupos, las isomerasas cambian formas, y las oxidorreductasas participan en reacciones redox.
El mecanismo de acción implica unión en el centro activo, donde aminoácidos específicos se unen al sustrato y otros catalizan la reacción. Tienen especificidad tanto de acción (tipo de reacción) como de sustrato (molécula específica).
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La ecuación de Michaelis-Menten describe cómo varía la velocidad con la concentración de sustrato. La Km indica afinidad: menor Km = mayor afinidad y eficacia.
La regulación enzimática controla rutas metabólicas mediante enzimas reguladores que actúan como factores limitantes. Se puede regular por síntesis (información genética) o por actividad (modificaciones covalentes y enzimas alostéricos).
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Las liposolubles (A, D, E, K) se acumulan en hígado y tejido graso. No se disuelven en agua y se almacenan por períodos largos, por lo que su exceso puede ser tóxico.
El complejo B incluye B1, B2, B3, B5, B6, B12, biotina, ácido pantoténico y ácido fólico. Cada una tiene funciones específicas en el metabolismo y muchas actúan como coenzimas.
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Mar
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