Transcripción alternativa:

ac determinado Hay in I des acrollo H₂N la er R 1 en dade isoeléctrico La venedad H₂N- Extorno al caracter de cual an fotsas noveno H -CAN O y Acido Coi của (especial purr rolo pon se comporta medio ácido medio básico se comporta 1 H Anjo (doble del PH R₁ que sce la (or aq tombict priciten in grups de aa que T los jer, humanos no podemor sintetizer + poo debemor incorporlo a la dictas Fenilalanina, Isoleucina, leucina, Treonina, Toptófano, Metionina y Valina Lising men aa OH al que se produce el combic amino ciaco Par soctancias ㅠ O ↓ corga senc corge- pero que ya no de proteiner Enlace Peptidico es mediante ad (rodical) doble hay ocasiones llamado Histiding, H B₂ N- C comportamiento) qu el no seja neutro. aa veler Cada tadra in neutra. Este punto. el llamado doi aa) 1 H ENLACE PEPITO CO enlace peptidico с 1 O H (illage natur. del reelica) N Coo no H = N que tiene como bare (capta protact) (rece protoner) G doble comportamiento como cado eslace peptidico R² erlace. Tiere una la gur 1 e decesorio infinita 1 H aa es de corga A que er csercial OH neutro (alrededor de 7) 1. Al descender el PH] + H₂₂0 especiales, durate es la edad acdita. 7 ellare hpw amida Reacción de deshidratación se puede rotor, pues tieve estuctura verononte según er in erlace simple / doble Cambia de une a atra carácter de en initanity doble ellace 9:20 1 T amino aado una Una entorno. Son pephidicas in terminal Sile ones unc • pag so, ag 9 Hay pelandad en cargas eléctricas las caderas pazéen eiter (os giros aado terminal e Sen citucturas relacionada estucturales proteina SO unas clare, moléculo (20 entre el aa Primaria: (a dol H₂N/ moléculas Depende Treses son 7 R 1 CH ac el un α-aa 9 compuutos con una in polimer en walquier posición y orden. solo de formada J • Sccundana, disposición de Cat cod. peptídicas disposiciones regulary secundarias principales: schélice: fue pelo, car Pauling fre dextrósico Vice vuelta quz arcierded dipéptico, tri trpcplido Kuatro otace muchos poli polipéptido Cat mal pegueñal beser normalmelle 100 nas at gababuhlico; grupo x (no amino) si ácido / con maja se purden producir entre el сау el Carbonito.. moy función de una decin bir lo complejal COMO guz condicionado 21 H Segón se pliegen → Por que sufir on gNpo moleculor muy Con la estuctura de es la proteine a ( primera, secundone el order codera prphilica agin par erpacio. El 1: ava porec el grupo amino libre ruin y estable Hay regmatol que se repites. Hay 9 que coloption cictor segmenter que popton unas estructural quier Col gica es el hélice hay de hidrógeno. entre 0, 54 nm. el H del amino cuatro lugarar de Hoja plegada peta (pestuctura) situado lof 12 CH 1 R Para interacion proceso de tocicna aa la 1 dercubierta el intrar descubrio. sentido por lot pleno, 3,6 D=0 va llesen G 1000 aa. venceded muy grande E N H cen 20 aa प्रत - C CH elevada se un & muy citable estuctura nahva entre los radicales treniformod on ។ waternaria) el (queratina), forma el de la cél, citoesqueleto, Linus plegamiato helicoidal de Car enlacci paso Esto permite que E₁ un contrano en los El aa. y d distancia meso molecule, c01 proteína esta directamek se obilizon cuatro nivele, 9 aq cende dichol ce INpo amino doi Permer disposiciones el último tiere ácido libre * 15 Lde la cadena pephidica. agujas del reloj- peptitico, en cede la vuelta R de IC former purato corbonilico de atro CH 9=0 N H R CHL y de min aergia formenon far distintar estuctures У del medio. 9:40 Al no tener 2H 12 Trama imino CH₂ HN -CH-CH₂ 1 Coo CH₂ 1 o campos Esta COOL P NH₂ COOH +{ pegadas a la gn AND PARALELO Jon M estabilizado (o, urlaces de H quidon obliwas En algunas Terciana: A Permodal Se rompre Pol dejeporier (+1+0~1~ & la prolina. el C-α here H. C-x, NH₂ y por lo tanto muchas 4 0 a la slobal pre tinej rdier peph lica en el espacio, (la proteines por plegamiator a-helice B- estructura se desestabiliza fieres extremos el parte de & hélice cumdo los se repeler lei un inixacido esta formando pore formar ademas el enlace peptidico, d formar la x. hélice protúnas le observon una x- hélice y B. estuctuca super estructures secundarios estuctura terciana està estabilizad H. de amino gut no pochiciper ni en in gripo cor bonito combinan llamada, Cai Enlaces de O de (Everzas electrostáticas). Enlaces iónicas; atre radicales de Enlace covalate: formoob entre aitung Hay acarisses cictinas gurden muy cerca y quader erfozador par les gripor -tist (dernidrogeración) que aparice er mai de Fuerzal de Ven de Waals; los radicales tiendon a Cuaternana: la protina hay word cadera paplitica que se cortituir la para protúna funcional (fución biological Porder ser asocia formon estas estructural conocer como Cada cadera que manúmeros Pueda ser caderas Las protinal iguales & distintor. Se nombron rul subunidades con pocas caderas se llamon oligomero (ercara) gnegen ma pegadas NH/₂ COOH codera NH₂ pues al estor formando puesta Al unirse vonal Je Formon doi no (004 COOH COOH رول cadenal de hidrogeno Parma Ca hoja ple geda estucturas: paralela y antiparalela ac PARALLO puenter dos (as eslaces de H purde haber atroi hiper estuctura + NH|₂ NH₂ NHZ y el unG لها aa aa de hojas Ion perpendiculary de estucture o forma de eston radicales con carga elécitica +/- se atraer } deformación ) molécula donde no una cadena. El amino no al estar aclado el ag que y plegamiato al hozar pizde giror Plano de rigidez elevado. sere de estrcturas y que se repita, (&: giro B por enlaces. HS (tial) básicor y xhélice niß-eductura ) ácidos , COOH - CH₂ - CH 1 NH₂ reacciner 2,3,... caderas 70 C I O Protunar globuralzi Certo chura watu Cestuchura in FIBROSAS watuncia) Cal caderal En fai apeler citaeb de Capoiers y donde ver determines to Je caderal interior (o, estuctural porte mucha excepto er Pol Entre Col doi Tiendan epiralizada. en tobito tipo CON Je cher cunturnona. Esta doi Berictoral) ina proteina rita el fe Denaturalización: perder extructura puede la la conformación erpacial, se waternons, in cluso la scondona. ther función. Esto sucede cambio por: de modio, metaler perador Cinteraction con radicaler an), agentes químicos (una...), disolvata ácido/ Puerter. • boucl decoctucalizador dernaturalizador. orgánicos, Wand el pecto reversible al quitar el agente las proteinas librosas, incolubles en agua, se peptidicas formando libros, hojas por tener una estuctura predominente (α-hélice y / P. crtuctural Tienen Pucción estructural & querating lubraine (reda), ajocion muchos Cada cadera láminal. ceractriza (pelo, unas, wartal cél. rucenator), colágere elasting mínima energía. + Pucca y polors d'entre) pero Puc la heme globina por acera ✓ an al a estuctural. del es (para free per ulace (iguald que es la tociona) er medio va tercional y waternenar forma de plegamicilo reacacner con agua). Va Sera El muy Coligno no de quicatina microfilamentos son formada Cock exptremor &-hélices diponeze Ocho flamator Porman. qur al catrano. 1: proteix catro cadenas cità crociada oxidarie o a le polor al exterior y a alcanzar un Son excepciones no no que se estudio su estuctura QUERATING + caderas pephidicar vidar donde eston errollas un dimero de queratina y de forma alincada one conch tuges y por lo region formador por estos dimeres Por microfilamentor ticker mayor componentes de ado esquele to. & alginos taides estrato cornco Deperdiendo del calidad de azufre. protricas formendo se concentra gurcatina, de ( cél. muertas hellenos de queratina ) y material intercelular COLÁGENO glocoramind gluconos.. a tejidos conjustivos. Tiere in popel Pone ina estuctura formada por una tiple hélice del colágero cades ar pephidicar arocicila, let filamentos de la urda resistente y se calcula que una fibra de de Imica de dicimitro que 1 micra de acero, Son levágiros con estuctura T a reds acre. es on medio hidrofobo secundonet desnaturalica, puri pierde la protivne deja de lov calor, como t peptidices (ob, α-trelices Ly monomeros otca molecula Chemal cf melar muy fuerte formon 16 cuaturnona, tor, pi, llc. la piel formadar por x-hélice, expicalizadas puds libres snimatel 10:30 Dan carristide al tїдо Protocolágero poice filan ento et tro predictio 11. lc feill Ectar molecular glicina Como lilina pequeño proline da Esta e extremel Estar re uni endose el debido peptidical re de otras, la 9 a estuctura y y prolina FIBROTNA y & no 44 y y pumite han Conjugados to. Heteroprotinas otca para Especificidad: Pas proteiner Punción. Cada protuna Беге doi ✓u función. (OL LON LIVER No hay wator mál Cuanto maj is para dal lat & Glicerolforfato quingira algunor ac eitobleces aungr Sirve enc compoficion er fe pro tomber proces hidcorilicina (a glicina 912 Cas otras 1e on siro mal aberto. 4 llama eiton encalledo; se ·crocion y country of alaces, dondo concistacia a reda, el may a la ertuctura de arocian formado hojar B eito 21 posible ya glicina almina y a feing clanina / scrino -Glicing procolágere la se corton enc que le soceder: operecer otros ac es el aa mat enrollon en ella. La me, abundat, dende en les T y qurder and molecules. fibra mat gorda, al tejido resistente y flexible Ecto dicha protina las coder, que je upiter que for radicales reporación SED muy especificas und atuctura rever liver que tersen nos parziemos expecter menos parecidas está a todor diclintor Interiere CLASIFICACIÓN DE PROTEINAS Se pizda claritico resía Vovol citerar salo Holoprotúnes / proteine, simples: formodal la protaña punciaras no peptidica. Se diferencia gNpo proitclico (re peptidica) nucko protunar: ácido nuclcico + proteinas lipoprotuna: paste prosidico graciada gluce protunes: glucido + proteinas for Poprotings forfato + protince arojumucoide plasma glocoramino gluconas + postánas Como ..hemo proteinar: hemoglobine + protivos. el en la que le permite realizar for mil mal protunal. más proteinas en común. In foi protings Cos less vivos, er la glucólisis. evolutiva estre especies. a una, ending correr perder por cimino acidos una parte pephidica line grupo protúco (codera peptidice) a lipido es la membra celolor la carcing firesteck aa 71 O o t -Plavoprotinas: flawn-nucleótico + proteing metalo protuiner: metal + proteiner. Función de reserva & Ferriting (eld bazo) 1 2- Funcion biológica Encimer: catalirectres Proteinas de ruerva snergía (como ear Irpidor (groves), rino son reverval • glúcido / Ec greto general para lectorter Tambia 1 el 4 priden Trasportadoras como la en vate brodaj) Hormones Estucturales Ter : que acçleren Cal (cekcinn, Percition), 0₂ Contrátiler produca contraccices y relajaciones Hemoglobing (troxporte Reserva de Oz cnc morcule da color rojo y producc D'ening (car lituger Por cities y flageles) contra curtancias extrañol, el de piczamistoi (gente, infecciosor ), Dibrinégero (soluble, a lo célviq. Protectorar onlicveppo (proteinci complemento (protección frate a que al cosquierre Go jengre 4 Trombing ( interviene er ..Toxinas: costcrcial fuxicos que producer los organismer (a toxing différica (veneno que produce enfermedad ) Botulinum, verenor de fibrina principal componente del coagula) proceso de consolacion) Par seepictes la mayona proteines pero no siempre & del crecimiento cubiertas de uros Vincal: forman lo celulary), escleratina (a los exoesqueletos de insectos), mucoprotáner (don vifcoridos a secacciones mureVGL) glucoprotines (recuboniatos libroing, colagure clashings y UjC reacciner quimicar que lo via para formar sur proteínas arover de fortato o hierro. Hemocionina Hay otro tipo de (ribosomal ) no se oxidon para obtener de aminoacider en MÉTODO DE ESTUDIO DE PROTEINAS Hay que reporas componenter Par protines del mito de homo sercizado de Par células se fracciona el tejico. che campugadora (gira a se va hacia @ Se hace in 4 coninto de elem atos el ocational le producto LO mucha velocidad, ។ Cei matazaler con maya devidad el fondo), Cal que han menor devidad tiader floter ). Sc Al cacrifuger b velocidad baja se (mitocondrics, lisosomes), y genera mucha guerra células atrecas, mayer veloaded priupita mayor relocidad contrifugacies a 17 / bajada a a la diferencia de velocidad de redimentación. Finalmente nos quedar ear proteines separador mezcla de proteinas hidrófilo A Pit neutro acutrelicias 0 a Purificación: 。 0 Esto je realiza proteina, @ Determinacion Punilicacion: Secvaciación establecer la biacs overdor so donde se entre doi plecar su carga y tamaño (as corgal ia & Tratamiato previo. SDS - PAGE : todas negatival do decil sulfato sódico ector Tadas pequeñal iron positiva de Electro Pornic: trai la calidad de aa y el orden a la Está muy automatizado. El determinor la estucture primaria, de la estructura con tecnical muy complejas carga eléctica Tipo de electroporcilo Electro Pore, il per valer del PH von a mediente las Tomate a muera for proteinas. Nativa Gel de poliacci lamida: imm de H&N - Gly G (91 proteinet (os potrinal bora GIU obtención de protrices tecnical vral H₂N- Gly-Asp - Ala - GIO Según medimos protoner, estor reſm Seguimor acidificando y vones itasta llegor in puto ácidas básicas er que cubietal más rápido Gracias a electro Pareil pode mor moje culas seguala la velocidad En función de SU corça iscelertroenfoque. in el echo de Our proteines I von a movilizor a dilinta velocidad campo dlecince, Se Dabrica cn gel vidrio lar posh cular dernatocaliza la proteina la rewbre de ono de carga negativa pesa neutros (ein eorge) la proteins lendrá una cose y re dinger Se tiñe Arg Val- PH & ↓ forma une place. & eléctica la 10 giz عوات O eks el puto corge neta laen jo porto irocléctico tienes & se reposon extre sí 12 movilizon legún y se hoci a se ven conocer Pat la que re isocléctico a el Ci cero. Barach es el campo eléctico F Val- - Lys - Asp - Glu - Arg Pro - Coo". atraide, par Por grupo, negativo PH↓ oorges negativel re neutralizon [H*]t donde cal corges están comparador 十一十 } 3² 3=0 carga grasicy at negativa Pas may la cerça Cas proteinas de gel co, istute majes o pero mueve a Plt acick puto ilarchico e PH basico + 4 --His- Ala- Asp - Arg - Arg coo O s U intureambo cationico Rene negativa aničnico Intercambio Resina citiva ÁNODO (+) gel SDS Para 0 ISODECTROENFOGE que se En I puto isoeléctrico se ven d se Las dconte en el puis que hacer la 4 0 hey probing Muchas Coo- va captado proting Elestros previ bidimensional: -(se reparon per corgos), anda iso eléctico y + De 1 electroforais por iso electro enfoque se prepose un establece gradiate de PH mover for proturnos es on gel en 149 16 U grad ets de PH japoulizon se para, CATODO (-) (n SL realiza c Lo se denaturaliza y corriste on splico fee Pit voña de acido a bafico) cuack la proting por electos foresic el in gel con corger reparas regún el pesto SDS. PAGE reporándose según el tamaño son berto grader 0 De exclusion maicular: Cromatografia: Ca diferate afinidad de se las proting beje fare fija o estacionarios y en nuestro caso de le merch por onc cha fare ment (cortice la merda de (protract)) Al cabo de in tiempo se accbon separando. destro del que vos mal despacio 。 bolitar del gel, Cas particulas más pequeñas Port gei mat grandes las pajordo más rápick estructoral la fall mout a trans de Calja rodeon T 1 ser la corga igualada d isoelecto enfoque Cal protánal ङ्क De intercambio iónico: repetar lal bolita, de gel g de una Unc 2010 gn ic ello 4 union reversible lavado unida Sewerciación: alinidad : Pay bolal also uspeli lico proteina ( proteina con puede unir at gel). Por je un a quzder cnidor, al gel (interacción). Al someterito al Par pash clas no clines se reporon. Para softor la proteinar se ulikza on ligando para extra erler Ca secarcia de una proteina, le puzde Pa estuctura primaria (composición I and indirectamate saber la composicion del gel que la codifica la información para la sin tris de los protinal esta en e ADN. codifica la protina). El saber al conocer Una manera de conocuk (El gel er i Prasmoto de ADN que per Car dié logo en la 2. mitad del s. XX codigo genético des entrañado mirn 18 que tugon Coros megcliva alta MURVED con mucha velocidad de get son afines C₂ aa AMAITTCGC) N aa ADN UUUAAA GEGA aa ↓ Traficion ARN mera C establece que cada amineácido concato. del codón ( trei borel cuando ina la 0 primerio. Puncion Parmer. estructura grupo el Al saber lal bases - la composición de la protina tas bales de l ADN El código genetico es le dee ADN) loj 9 produce ina proteina, la 99 estructura protina está codificada por el ADN. (a recerciacion es averiguar POL aa proting (une. sober la vez purificada), AU con otrol estructuc coin cide Se pertenecer a la misma scarenciar de relacionadas (a estuctura primera wondo lo hace de nativa, (Estruchico Solo (Se hidrolizo : romper с hace Así aq con Eita amino acma produce el se compara Cuando ei la AL es péphicor de drededor de na se enlace para reparar ear reaca mor I peptido con in reechivo, Il cual anino del extremo. Se reporon aa y se concre del extremo. A continuación chiliza o'ta ralavo, se para péptido del amino acids del extremo se pueden peror log aa. El probleme wordb hay cadenas pephidicar no reaccionon por lo qn que succrivemente que rective, cadenes no reporader. ( no pueden ser muy largal. péptico de aq re perder recerciar convinor la sevrencias. Espectrometria de morar : entre 30- 50 aa mismo Vezon citie en un 25%. Pamilia. Permite además deba a in que conformen estucture protine & permite saber su von a detector una determinada funcional) por la cual vanor Practiver contrar 00.4 funciones importanter (localizacion. onclaje de grupo....) sc puzde plesor de muchas determinon un correl podercia que le colocon Pomona de lei IC permite forma se llama se von awmulondo so aa ic one al Col cademas se puide saber a orden de Primers re di paner an d vacio moj campos, determinando mora con mucha Se de rego, X, A de X Determinación de la estructura terciona hace mediante dor técnicos: difracción resonancia magnética nuckar. Ticken Indamento fisico complejo debe cnitalizada. Cuando se X está la longitud de onda rajos 7 orden el temono Por atomer y los que ellos, de Parma cuando lor que regor X •Difracción: Ca protim etter somete u coitel les a el de distacar sober la rewencia de in у precisión - scd pcccaa C O atacision in saber como están situadas Pos átomer. nuclear Resonancia magnética: de une divolución muy concentrade de proteine, sometidas a compor magnéticos potenter provern in combio permite saber lo ritución de los hidrogener atómica y la estructura de la proteina. (os por Son "C crstral son difractador A partir de estar imágeny se pizde qn lo tanto una un tipo de proteines Un catalizader energia (a cha a cha conocer reaciones A ENZIMAS cuya químico. o decerders le rección Aunge influyen no sudre ningún reación se rompen a poh'c de loi racaves, cambio. & se formen nuevos y elecci surtencias enter las enzimas Pai catalicos en ambay no existentes. produciendo Puede haber reacciones reversibles y sentidor. Son muy especifican por lo que la venedad. El metabolimo celofor esta con/lituido por miles de rocciones, velocidad muy grande gracias a Cal enzimar. er muy grade. producidas Reación rachives ખૂલ enzima en la forma que de one de los velocidad de a a tiempo al aumutar ración determinado K la velocidad En 1917 dor cialificos proposicer de Pos enzimas Propuriens qn los к e dal parai. 1) (a 12 se al suitrato azima soitrato.. E₁ une raccia reversible Gartenter de velocidad (K₁, K₂). Una diro cia pora Coachbuc la carina Pora qu energía se produce Go ruptura de eslaces. onuma baja la energía de activación que con не сотрел вал и веси de tuminada, o estado energético mover Se ve Pavorecido al estado Pinal liberado energia funcion a 10 itencia velocidad es Cr 다 que acdva to rección Jor Mucher Roccige ecimática: Moi reach vor reaccionon para dar oor productor. llamadal sostractes troacuran de la ulocided de lo nowa 4 proporcional a la concentracia soit cater ( 4 caccitración de sustrator and 4 velocidad), (a Durde medir por la concertación de sutecto contate de en la estuctura el espacio, cetrar como es Reware catalizador proporcionalidad, magar. Puede haber vonios reactives in modelo del funcionamiento Grimétical tron cumon 19 y se forma el completo Caca reacción tice sof viz formook el complejo, Cor productor de la reacción. deben tener las racciones energia de accitivacion A ata y haciendo posibler 7 no seía posible, se ha PUTI 70