Las proteínas son como los superhéroes de tu cuerpo: cada...
Biología490 visualizaciones·Actualizado 11 jul 2026·9 páginasTodo sobre las Proteínas para PAU
Vera olmo@vera.olmo
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Clasificación y Tipos de Proteínas
Las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Contienen carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, y a veces fósforo, azufre o metales como hierro y cobre.
Según el número de aminoácidos, se clasifican en péptidos (2-100 aminoácidos), oligopéptidos (2-10 aminoácidos como la oxitocina), polipéptidos (10-100 aminoácidos como la insulina) y proteínas propiamente dichas (más de 100 aminoácidos).
Las homoproteínas están formadas solo por aminoácidos, como el colágeno y las queratinas. Las heteroproteínas tienen una parte proteica y otra no proteica llamada grupo prostético, como la hemoglobina.
Dato curioso: La insulina humana tiene dos cadenas polipeptídicas de 21 y 30 aminoácidos respectivamente.
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Aminoácidos: Los Bloques Constructores
Los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas. Todos tienen la misma estructura básica: un grupo amino (NH₂), un grupo carboxilo (COOH) y un radical R único que determina sus propiedades.
Se clasifican según la polaridad de su radical R en: apolares o hidrófobos, polares neutros, polares básicos y polares ácidos. Esta clasificación es crucial porque determina cómo interactúan entre ellos.
Son sólidos cristalinos, algunos con sabor dulce, solubles en agua y tienen carácter anfótero (pueden actuar como ácidos o bases). Esta última propiedad es fundamental para mantener el pH en tu cuerpo.
Consejo: Recuerda que el radical R es lo que hace único a cada aminoácido, como si fuera su "personalidad".
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Enlace Peptídico y Niveles Estructurales
El enlace peptídico se forma cuando el grupo carboxilo de un aminoácido se une al grupo amino del siguiente, liberando agua. Es un enlace covalente muy estable, plano y rígido que no puede rotar libremente.
Las proteínas tienen cuatro niveles estructurales que van de simple a complejo. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos. La secundaria incluye formas como la hélice-α y la lámina-β.
La estructura terciaria es el plegamiento tridimensional, mientras que la cuaternaria es la asociación de varias cadenas polipeptídicas. Cada nivel depende del anterior y determina la función de la proteína.
Importante: Si cambias un solo aminoácido en la secuencia primaria, puedes cambiar completamente la función de la proteína.
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Estructura Primaria y Secundaria
La estructura primaria es única para cada proteína y determina todas sus propiedades. Si eliminas, añades o intercambias un aminoácido, obtienes una proteína diferente con función distinta o sin función biológica.
En la estructura secundaria tipo hélice-α, la cadena se enrolla en espiral dextrógira estabilizada por enlaces de hidrógeno. Los radicales R se orientan hacia el exterior. Es típica de las α-queratinas del pelo y uñas.
La disposición es muy ordenada: cada grupo NH forma enlace de hidrógeno con el grupo CO del cuarto aminoácido siguiente en la cadena. Esto crea una estructura helicoidal muy estable y resistente.
Visualízalo: Imagina la hélice-α como una escalera de caracol donde los peldaños son los enlaces de hidrógeno.
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Lámina-β, Colágeno y Estructuras Superiores
La lámina-β tiene disposición en zigzag con cadenas paralelas unidas por enlaces de hidrógeno entre grupos CO y NH de cadenas vecinas. Es característica de la β-queratina de la seda y telarañas.
El colágeno forma una hélice levógira única donde tres hélices se enrollan entre sí unidas por enlaces de hidrógeno. Lo encuentras en piel, tendones, vasos sanguíneos y huesos.
La estructura terciaria pliega la secundaria dando formas más o menos esféricas, estabilizada por enlaces disulfuro. La estructura cuaternaria asocia varias cadenas polipeptídicas, como en la hemoglobina.
Dato interesante: El colágeno es la proteína más abundante en mamíferos, representando el 25% de todas las proteínas.
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Conformación Nativa y Propiedades
Las proteínas solo funcionan en su conformación nativa, la estructura más estable bajo condiciones específicas de pH, temperatura y salinidad. Si pierden esta conformación, no pueden realizar su función biológica.
La especificidad es clave: cada secuencia de aminoácidos tiene una función única. Las proteínas de diferentes especies que realizan la misma función se llaman proteínas homólogas y muestran la evolución.
Tienen capacidad tamponadora gracias a su carácter anfótero, ayudando a mantener el pH constante. Su solubilidad depende de la forma, pH del medio y concentración de sales.
Recuerda: La conformación nativa es como la forma perfecta de una llave para abrir una cerradura específica.
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Desnaturalización y Funciones Proteicas
La desnaturalización es la pérdida de conformación nativa por cambios de pH, temperatura o sustancias químicas. Puede ser reversible (renaturalización posible) o irreversible (pérdida permanente de función).
Las funciones proteicas son diversas: catalítica (enzimas que aceleran reacciones), inmunitaria (anticuerpos para defensa), estructural (mantener formas celulares) y contráctil (actina y miosina para movimiento).
También realizan funciones de transporte (hemoglobina para oxígeno), reguladora (hormonas como insulina) y nutritiva (almacenan aminoácidos como la ovoalbúmina del huevo).
Ejemplo práctico: Cuando cocinas un huevo, las proteínas se desnaturalizan irreversiblemente, por eso la clara cambia de transparente a blanca.
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Tipos de Proteínas por Estructura
Las proteínas fibrosas o escleroproteínas tienen solo estructura secundaria, son resistentes, insolubles y con funciones estructurales. Incluyen colágeno, elastina y queratinas del pelo y seda.
Las proteínas globulares o esferoproteínas tienen estructura terciaria o cuaternaria, forma esférica y son solubles en agua. Realizan funciones activas como transporte y catálisis, incluyendo albúminas y globulinas.
Las heteroproteínas se clasifican según su grupo prostético: cromoproteínas (sustancia coloreada), lipoproteínas (lípidos), glucoproteínas (oligosacáridos) y nucleoproteínas (ácidos nucleicos).
Tip de estudio: Las fibrosas son como cables estructurales, las globulares como máquinas especializadas.
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Hemoglobina: Una Proteína Ejemplar
La hemoglobina es una cromoproteína conjugada formada por cuatro cadenas polipeptídicas globulares (2 α-globina y 2 β-globina) con grupos hemo como grupos prostéticos.
Su función principal es el transporte de oxígeno gracias al hierro presente en el grupo hemo. Sin embargo, puede ser modificada peligrosamente: el monóxido de carbono tiene más afinidad que el oxígeno, causando intoxicación.
La oxidación del grupo hemo también puede incapacitar su función de transporte de oxígeno. Esto demuestra cómo cambios químicos pequeños pueden alterar dramáticamente la función proteica.
Dato vital: La hemoglobina transporta el 97% del oxígeno en tu sangre, mientras que solo el 3% va disuelto en el plasma.
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Vera olmo@vera.olmo
Las proteínas son como los superhéroes de tu cuerpo: cada una tiene poderes únicos y estructuras especiales que les permiten hacer trabajos increíbles. Desde construir tus músculos hasta defenderte de enfermedades, estas biomoléculas son fundamentales para que funciones perfectamente.
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Clasificación y Tipos de Proteínas
Las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Contienen carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, y a veces fósforo, azufre o metales como hierro y cobre.
Según el número de aminoácidos, se clasifican en péptidos (2-100 aminoácidos), oligopéptidos (2-10 aminoácidos como la oxitocina), polipéptidos (10-100 aminoácidos como la insulina) y proteínas propiamente dichas (más de 100 aminoácidos).
Las homoproteínas están formadas solo por aminoácidos, como el colágeno y las queratinas. Las heteroproteínas tienen una parte proteica y otra no proteica llamada grupo prostético, como la hemoglobina.
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Aminoácidos: Los Bloques Constructores
Los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas. Todos tienen la misma estructura básica: un grupo amino (NH₂), un grupo carboxilo (COOH) y un radical R único que determina sus propiedades.
Se clasifican según la polaridad de su radical R en: apolares o hidrófobos, polares neutros, polares básicos y polares ácidos. Esta clasificación es crucial porque determina cómo interactúan entre ellos.
Son sólidos cristalinos, algunos con sabor dulce, solubles en agua y tienen carácter anfótero (pueden actuar como ácidos o bases). Esta última propiedad es fundamental para mantener el pH en tu cuerpo.
Consejo: Recuerda que el radical R es lo que hace único a cada aminoácido, como si fuera su "personalidad".
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Enlace Peptídico y Niveles Estructurales
El enlace peptídico se forma cuando el grupo carboxilo de un aminoácido se une al grupo amino del siguiente, liberando agua. Es un enlace covalente muy estable, plano y rígido que no puede rotar libremente.
Las proteínas tienen cuatro niveles estructurales que van de simple a complejo. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos. La secundaria incluye formas como la hélice-α y la lámina-β.
La estructura terciaria es el plegamiento tridimensional, mientras que la cuaternaria es la asociación de varias cadenas polipeptídicas. Cada nivel depende del anterior y determina la función de la proteína.
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Estructura Primaria y Secundaria
La estructura primaria es única para cada proteína y determina todas sus propiedades. Si eliminas, añades o intercambias un aminoácido, obtienes una proteína diferente con función distinta o sin función biológica.
En la estructura secundaria tipo hélice-α, la cadena se enrolla en espiral dextrógira estabilizada por enlaces de hidrógeno. Los radicales R se orientan hacia el exterior. Es típica de las α-queratinas del pelo y uñas.
La disposición es muy ordenada: cada grupo NH forma enlace de hidrógeno con el grupo CO del cuarto aminoácido siguiente en la cadena. Esto crea una estructura helicoidal muy estable y resistente.
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Lámina-β, Colágeno y Estructuras Superiores
La lámina-β tiene disposición en zigzag con cadenas paralelas unidas por enlaces de hidrógeno entre grupos CO y NH de cadenas vecinas. Es característica de la β-queratina de la seda y telarañas.
El colágeno forma una hélice levógira única donde tres hélices se enrollan entre sí unidas por enlaces de hidrógeno. Lo encuentras en piel, tendones, vasos sanguíneos y huesos.
La estructura terciaria pliega la secundaria dando formas más o menos esféricas, estabilizada por enlaces disulfuro. La estructura cuaternaria asocia varias cadenas polipeptídicas, como en la hemoglobina.
Dato interesante: El colágeno es la proteína más abundante en mamíferos, representando el 25% de todas las proteínas.
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Desnaturalización y Funciones Proteicas
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Tipos de Proteínas por Estructura
Las proteínas fibrosas o escleroproteínas tienen solo estructura secundaria, son resistentes, insolubles y con funciones estructurales. Incluyen colágeno, elastina y queratinas del pelo y seda.
Las proteínas globulares o esferoproteínas tienen estructura terciaria o cuaternaria, forma esférica y son solubles en agua. Realizan funciones activas como transporte y catálisis, incluyendo albúminas y globulinas.
Las heteroproteínas se clasifican según su grupo prostético: cromoproteínas (sustancia coloreada), lipoproteínas (lípidos), glucoproteínas (oligosacáridos) y nucleoproteínas (ácidos nucleicos).
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Hemoglobina: Una Proteína Ejemplar
La hemoglobina es una cromoproteína conjugada formada por cuatro cadenas polipeptídicas globulares (2 α-globina y 2 β-globina) con grupos hemo como grupos prostéticos.
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La oxidación del grupo hemo también puede incapacitar su función de transporte de oxígeno. Esto demuestra cómo cambios químicos pequeños pueden alterar dramáticamente la función proteica.
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