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Biología
28 nov 2025
295
9 páginas
Vera olmo @vera.olmo
Las proteínas son como los superhéroes de tu cuerpo: cada una tiene poderes únicos y estructuras especiales que... Mostrar más
Las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Contienen carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, y a veces fósforo, azufre o metales como hierro y cobre.
Según el número de aminoácidos, se clasifican en péptidos , oligopéptidos , polipéptidos y proteínas propiamente dichas (más de 100 aminoácidos).
Las homoproteínas están formadas solo por aminoácidos, como el colágeno y las queratinas. Las heteroproteínas tienen una parte proteica y otra no proteica llamada grupo prostético, como la hemoglobina.
Dato curioso La insulina humana tiene dos cadenas polipeptídicas de 21 y 30 aminoácidos respectivamente.
Los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas. Todos tienen la misma estructura básica un grupo amino (NH₂), un grupo carboxilo (COOH) y un radical R único que determina sus propiedades.
Se clasifican según la polaridad de su radical R en apolares o hidrófobos, polares neutros, polares básicos y polares ácidos. Esta clasificación es crucial porque determina cómo interactúan entre ellos.
Son sólidos cristalinos, algunos con sabor dulce, solubles en agua y tienen carácter anfótero (pueden actuar como ácidos o bases). Esta última propiedad es fundamental para mantener el pH en tu cuerpo.
Consejo Recuerda que el radical R es lo que hace único a cada aminoácido, como si fuera su "personalidad".
El enlace peptídico se forma cuando el grupo carboxilo de un aminoácido se une al grupo amino del siguiente, liberando agua. Es un enlace covalente muy estable, plano y rígido que no puede rotar libremente.
Las proteínas tienen cuatro niveles estructurales que van de simple a complejo. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos. La secundaria incluye formas como la hélice-α y la lámina-β.
La estructura terciaria es el plegamiento tridimensional, mientras que la cuaternaria es la asociación de varias cadenas polipeptídicas. Cada nivel depende del anterior y determina la función de la proteína.
Importante Si cambias un solo aminoácido en la secuencia primaria, puedes cambiar completamente la función de la proteína.
La estructura primaria es única para cada proteína y determina todas sus propiedades. Si eliminas, añades o intercambias un aminoácido, obtienes una proteína diferente con función distinta o sin función biológica.
En la estructura secundaria tipo hélice-α, la cadena se enrolla en espiral dextrógira estabilizada por enlaces de hidrógeno. Los radicales R se orientan hacia el exterior. Es típica de las α-queratinas del pelo y uñas.
La disposición es muy ordenada cada grupo NH forma enlace de hidrógeno con el grupo CO del cuarto aminoácido siguiente en la cadena. Esto crea una estructura helicoidal muy estable y resistente.
Visualízalo Imagina la hélice-α como una escalera de caracol donde los peldaños son los enlaces de hidrógeno.
La lámina-β tiene disposición en zigzag con cadenas paralelas unidas por enlaces de hidrógeno entre grupos CO y NH de cadenas vecinas. Es característica de la β-queratina de la seda y telarañas.
El colágeno forma una hélice levógira única donde tres hélices se enrollan entre sí unidas por enlaces de hidrógeno. Lo encuentras en piel, tendones, vasos sanguíneos y huesos.
La estructura terciaria pliega la secundaria dando formas más o menos esféricas, estabilizada por enlaces disulfuro. La estructura cuaternaria asocia varias cadenas polipeptídicas, como en la hemoglobina.
Dato interesante El colágeno es la proteína más abundante en mamíferos, representando el 25% de todas las proteínas.
Las proteínas solo funcionan en su conformación nativa, la estructura más estable bajo condiciones específicas de pH, temperatura y salinidad. Si pierden esta conformación, no pueden realizar su función biológica.
La especificidad es clave cada secuencia de aminoácidos tiene una función única. Las proteínas de diferentes especies que realizan la misma función se llaman proteínas homólogas y muestran la evolución.
Tienen capacidad tamponadora gracias a su carácter anfótero, ayudando a mantener el pH constante. Su solubilidad depende de la forma, pH del medio y concentración de sales.
Recuerda La conformación nativa es como la forma perfecta de una llave para abrir una cerradura específica.
La desnaturalización es la pérdida de conformación nativa por cambios de pH, temperatura o sustancias químicas. Puede ser reversible (renaturalización posible) o irreversible (pérdida permanente de función).
Las funciones proteicas son diversas catalítica (enzimas que aceleran reacciones), inmunitaria (anticuerpos para defensa), estructural (mantener formas celulares) y contráctil (actina y miosina para movimiento).
También realizan funciones de transporte (hemoglobina para oxígeno), reguladora (hormonas como insulina) y nutritiva (almacenan aminoácidos como la ovoalbúmina del huevo).
Ejemplo práctico Cuando cocinas un huevo, las proteínas se desnaturalizan irreversiblemente, por eso la clara cambia de transparente a blanca.
Las proteínas fibrosas o escleroproteínas tienen solo estructura secundaria, son resistentes, insolubles y con funciones estructurales. Incluyen colágeno, elastina y queratinas del pelo y seda.
Las proteínas globulares o esferoproteínas tienen estructura terciaria o cuaternaria, forma esférica y son solubles en agua. Realizan funciones activas como transporte y catálisis, incluyendo albúminas y globulinas.
Las heteroproteínas se clasifican según su grupo prostético cromoproteínas (sustancia coloreada), lipoproteínas (lípidos), glucoproteínas (oligosacáridos) y nucleoproteínas (ácidos nucleicos).
Tip de estudio Las fibrosas son como cables estructurales, las globulares como máquinas especializadas.
La hemoglobina es una cromoproteína conjugada formada por cuatro cadenas polipeptídicas globulares con grupos hemo como grupos prostéticos.
Su función principal es el transporte de oxígeno gracias al hierro presente en el grupo hemo. Sin embargo, puede ser modificada peligrosamente el monóxido de carbono tiene más afinidad que el oxígeno, causando intoxicación.
La oxidación del grupo hemo también puede incapacitar su función de transporte de oxígeno. Esto demuestra cómo cambios químicos pequeños pueden alterar dramáticamente la función proteica.
Dato vital La hemoglobina transporta el 97% del oxígeno en tu sangre, mientras que solo el 3% va disuelto en el plasma.
Nuestro compañero de IA está específicamente adaptado a las necesidades de los estudiantes. Basándonos en los millones de contenidos que tenemos en la plataforma, podemos dar a los estudiantes respuestas realmente significativas y relevantes. Pero no se trata solo de respuestas, el compañero también guía a los estudiantes a través de sus retos de aprendizaje diarios, con planes de aprendizaje personalizados, cuestionarios o contenidos en el chat y una personalización del 100% basada en las habilidades y el desarrollo de los estudiantes.
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La app es muy fácil de usar y está muy bien diseñada. Hasta ahora he encontrado todo lo que estaba buscando y he podido aprender mucho de las presentaciones. Definitivamente utilizaré la aplicación para un examen de clase. Y, por supuesto, también me sirve mucho de inspiración.
Pablo
usuario de iOS
Esta app es realmente genial. Hay tantos apuntes de clase y ayuda [...]. Tengo problemas con matemáticas, por ejemplo, y la aplicación tiene muchas opciones de ayuda. Gracias a Knowunity, he mejorado en mates. Se la recomiendo a todo el mundo.
Elena
usuaria de Android
Vaya, estoy realmente sorprendida. Acabo de probar la app porque la he visto anunciada muchas veces y me he quedado absolutamente alucinada. Esta app es LA AYUDA que quieres para el insti y, sobre todo, ofrece muchísimas cosas, como ejercicios y hojas informativas, que a mí personalmente me han sido MUY útiles.
Ana
usuaria de iOS
Está app es muy buena, tiene apuntes que son de mucha ayuda y su IA es fantástica, te explica a la perfección y muy fácil de entender lo que necesites, te ayuda con los deberes, te hace esquemas... en definitiva es una muy buena opción!
Sophia
usuario de Android
Me encanta!!! Me resuelve todo con detalle y me da la explicación correcta. Tiene un montón de funciones, ami me ha ido genial!! Os la recomiendo!!!
Marta
usuaria de Android
La uso casi diariamente, sirve para todas las asignaturas. Yo, por ejemplo la utilizo más en inglés porque se me da bastante mal, ¡Todas las respuestas están correctas! Consta con personas reales que suben sus apuntes y IA para que puedas hacer los deberes muchísimo más fácil, la recomiendo.
Izan
usuario de iOS
¡La app es buenísima! Sólo tengo que introducir el tema en la barra de búsqueda y recibo la respuesta muy rápido. No tengo que ver 10 vídeos de YouTube para entender algo, así que me ahorro tiempo. ¡Muy recomendable!
Sara
usuaria de Android
En el instituto era muy malo en matemáticas, pero gracias a la app, ahora saco mejores notas. Os agradezco mucho que hayáis creado la aplicación.
Roberto
usuario de Android
Esto no es como Chatgpt, es MUCHISMO MEJOR, te hace unos resúmenes espectaculares y gracias a esta app pase de sacar 5-6 a sacar 8-9.
Julyana
usuaria de Android
Es la mejor aplicación del mundo, la uso para revisar los deberes a mi hijo.
Javier
usuario de Android
Sinceramente me ha salvado los estudios. Recomiendo la aplicación 100%.
Erick
usuario de Android
Me me encanta esta app, todo lo que tiene es de calidad ya que antes de ser publicado es revisado por un equipo de profesionales. Me ha ido genial esta aplicación ya que gracias a ella puedo estudiar mucho mejor, sin tener que agobiarme porque mi profesor no ha hecho teoría o porque no entiendo su teoría. Le doy un 10 de 10!
Mar
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Vera olmo
@vera.olmo
Las proteínas son como los superhéroes de tu cuerpo: cada una tiene poderes únicos y estructuras especiales que les permiten hacer trabajos increíbles. Desde construir tus músculos hasta defenderte de enfermedades, estas biomoléculas son fundamentales para que funciones perfectamente.
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Las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Contienen carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, y a veces fósforo, azufre o metales como hierro y cobre.
Según el número de aminoácidos, se clasifican en péptidos , oligopéptidos , polipéptidos y proteínas propiamente dichas (más de 100 aminoácidos).
Las homoproteínas están formadas solo por aminoácidos, como el colágeno y las queratinas. Las heteroproteínas tienen una parte proteica y otra no proteica llamada grupo prostético, como la hemoglobina.
Dato curioso: La insulina humana tiene dos cadenas polipeptídicas de 21 y 30 aminoácidos respectivamente.
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Los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas. Todos tienen la misma estructura básica: un grupo amino (NH₂), un grupo carboxilo (COOH) y un radical R único que determina sus propiedades.
Se clasifican según la polaridad de su radical R en: apolares o hidrófobos, polares neutros, polares básicos y polares ácidos. Esta clasificación es crucial porque determina cómo interactúan entre ellos.
Son sólidos cristalinos, algunos con sabor dulce, solubles en agua y tienen carácter anfótero (pueden actuar como ácidos o bases). Esta última propiedad es fundamental para mantener el pH en tu cuerpo.
Consejo: Recuerda que el radical R es lo que hace único a cada aminoácido, como si fuera su "personalidad".
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El enlace peptídico se forma cuando el grupo carboxilo de un aminoácido se une al grupo amino del siguiente, liberando agua. Es un enlace covalente muy estable, plano y rígido que no puede rotar libremente.
Las proteínas tienen cuatro niveles estructurales que van de simple a complejo. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos. La secundaria incluye formas como la hélice-α y la lámina-β.
La estructura terciaria es el plegamiento tridimensional, mientras que la cuaternaria es la asociación de varias cadenas polipeptídicas. Cada nivel depende del anterior y determina la función de la proteína.
Importante: Si cambias un solo aminoácido en la secuencia primaria, puedes cambiar completamente la función de la proteína.
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La estructura primaria es única para cada proteína y determina todas sus propiedades. Si eliminas, añades o intercambias un aminoácido, obtienes una proteína diferente con función distinta o sin función biológica.
En la estructura secundaria tipo hélice-α, la cadena se enrolla en espiral dextrógira estabilizada por enlaces de hidrógeno. Los radicales R se orientan hacia el exterior. Es típica de las α-queratinas del pelo y uñas.
La disposición es muy ordenada: cada grupo NH forma enlace de hidrógeno con el grupo CO del cuarto aminoácido siguiente en la cadena. Esto crea una estructura helicoidal muy estable y resistente.
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La lámina-β tiene disposición en zigzag con cadenas paralelas unidas por enlaces de hidrógeno entre grupos CO y NH de cadenas vecinas. Es característica de la β-queratina de la seda y telarañas.
El colágeno forma una hélice levógira única donde tres hélices se enrollan entre sí unidas por enlaces de hidrógeno. Lo encuentras en piel, tendones, vasos sanguíneos y huesos.
La estructura terciaria pliega la secundaria dando formas más o menos esféricas, estabilizada por enlaces disulfuro. La estructura cuaternaria asocia varias cadenas polipeptídicas, como en la hemoglobina.
Dato interesante: El colágeno es la proteína más abundante en mamíferos, representando el 25% de todas las proteínas.
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Las proteínas solo funcionan en su conformación nativa, la estructura más estable bajo condiciones específicas de pH, temperatura y salinidad. Si pierden esta conformación, no pueden realizar su función biológica.
La especificidad es clave: cada secuencia de aminoácidos tiene una función única. Las proteínas de diferentes especies que realizan la misma función se llaman proteínas homólogas y muestran la evolución.
Tienen capacidad tamponadora gracias a su carácter anfótero, ayudando a mantener el pH constante. Su solubilidad depende de la forma, pH del medio y concentración de sales.
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Las proteínas globulares o esferoproteínas tienen estructura terciaria o cuaternaria, forma esférica y son solubles en agua. Realizan funciones activas como transporte y catálisis, incluyendo albúminas y globulinas.
Las heteroproteínas se clasifican según su grupo prostético: cromoproteínas (sustancia coloreada), lipoproteínas (lípidos), glucoproteínas (oligosacáridos) y nucleoproteínas (ácidos nucleicos).
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La hemoglobina es una cromoproteína conjugada formada por cuatro cadenas polipeptídicas globulares con grupos hemo como grupos prostéticos.
Su función principal es el transporte de oxígeno gracias al hierro presente en el grupo hemo. Sin embargo, puede ser modificada peligrosamente: el monóxido de carbono tiene más afinidad que el oxígeno, causando intoxicación.
La oxidación del grupo hemo también puede incapacitar su función de transporte de oxígeno. Esto demuestra cómo cambios químicos pequeños pueden alterar dramáticamente la función proteica.
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