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131
•
Actualizado Mar 21, 2026
•
2° Bach y PAU 2025
@apuntes2bach25
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¿Sabías que tu cuerpo necesita 20 aminoácidos diferentes para funcionar correctamente? De estos, 9 son esenciales y tienes que obtenerlos de la comida porque tu cuerpo no puede fabricarlos.
Todos los aminoácidos tienen la misma estructura básica: un grupo amino (NH₂), un grupo carboxilo (COOH) y un radical R que hace único a cada uno. Lo genial es que son como pequeños reguladores de pH naturales: pueden actuar como ácidos o bases según las necesidades del medio.
Una característica súper importante es la estereoisomería. Los aminoácidos pueden tener dos configuraciones (como si fueran imágenes en un espejo), pero en la naturaleza solo encontramos los de configuración L. En el punto isoeléctrico, el aminoácido tiene carga neutra y forma lo que llamamos un ion dipolar.
¡Dato curioso! Los aminoácidos son solubles en agua, cristalizables e incoloros, y se mantienen sólidos a temperatura ambiente debido a su alto punto de fusión.

El enlace peptídico es la "cola" molecular que une aminoácidos entre sí. Se forma cuando el grupo carboxilo de un aminoácido se une al grupo amino de otro, perdiendo una molécula de agua en el proceso.
Este enlace es covalente y muy estable, pero se puede romper mediante hidrólisis (añadiendo agua). Dependiendo del número de aminoácidos unidos, tenemos diferentes estructuras: oligopéptidos (2-10), polipéptidos (10-50) y proteínas (más de 50).
Las proteínas tienen cuatro niveles estructurales. La estructura primaria es simplemente la secuencia lineal de aminoácidos. La estructura secundaria muestra cómo se dispone esta cadena en el espacio, formando dos patrones principales.
La hélice α es como una escalera de caracol que gira hacia la derecha, con 3,6 aminoácidos por vuelta. La lámina β forma una estructura en zigzag donde las cadenas se unen mediante puentes de hidrógeno.
Recuerda: La estructura secundaria se mantiene estable gracias a los puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO de diferentes aminoácidos.

La estructura terciaria es donde la cosa se pone realmente interesante. Aquí es donde los radicales R de los aminoácidos interactúan entre sí, dando estabilidad y determinando la función biológica de la proteína.
Hay varios tipos de enlaces que mantienen esta estructura: interacciones electrostáticas entre cargas opuestas, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro (enlaces covalentes muy fuertes entre cisteínas) e interacciones hidrofóbicas que hacen que las partes "que odian el agua" se escondan en el interior.
La conformación puede ser globular (compacta y esférica, perfecta para proteínas con función dinámica) o fibrosa (alargada e insoluble, ideal para funciones estructurales). La estructura cuaternaria aparece cuando varias cadenas polipeptídicas se juntan para formar una proteína funcional.
Las proteínas tienen múltiples funciones: reserva energética, estructural, transporte (como la hemoglobina), defensiva (inmunoglobulinas), enzimática, regulación del pH, hormonal y contráctil.
¡Impresionante! Una sola proteína puede tener hasta cuatro niveles estructurales diferentes, cada uno construido sobre el anterior.

Las proteínas son como reguladores naturales de pH gracias al comportamiento anfótero de los aminoácidos que las forman. Su solubilidad depende de si son globulares (solubles) o fibrosas (insolubles), según donde estén colocados sus grupos polares.
La desnaturalización es cuando la proteína "pierde la forma" por factores como cambios de temperatura, variaciones de pH, sustancias químicas o radiación ultravioleta. Lo importante es que solo se rompen los enlaces débiles, manteniendo los covalentes.
El efecto más dramático es la pérdida de actividad biológica: la proteína ya no puede hacer su trabajo. Pero tranquilo, muchas veces es reversible mediante renaturalización si los efectos no duran mucho.
Cada especie tiene sus proteínas específicas, por eso tu sistema inmune reconoce las proteínas extrañas y las ataca. Esta especificidad es clave para entender reacciones alérgicas y rechazos de trasplantes.
Ejemplo práctico: Cuando cocinas un huevo, el calor desnaturaliza las proteínas de la clara, por eso cambia de transparente a blanco y se solidifica.
Nuestro compañero de IA está específicamente adaptado a las necesidades de los estudiantes. Basándonos en los millones de contenidos que tenemos en la plataforma, podemos dar a los estudiantes respuestas realmente significativas y relevantes. Pero no se trata solo de respuestas, el compañero también guía a los estudiantes a través de sus retos de aprendizaje diarios, con planes de aprendizaje personalizados, cuestionarios o contenidos en el chat y una personalización del 100% basada en las habilidades y el desarrollo de los estudiantes.
Puedes descargar la app en Google Play Store y Apple App Store.
Sí, tienes acceso gratuito a los contenidos de la aplicación y a nuestro compañero de IA. Para desbloquear determinadas funciones de la aplicación, puedes adquirir Knowunity Pro.
Sintexis de Lengua Castellana. Incluye las oraciones simples, los complementos y todas las oraciones compuestas
App Store
Google Play
La app es muy fácil de usar y está muy bien diseñada. Hasta ahora he encontrado todo lo que estaba buscando y he podido aprender mucho de las presentaciones. Definitivamente utilizaré la aplicación para un examen de clase. Y, por supuesto, también me sirve mucho de inspiración.
Pablo
usuario de iOS
Esta app es realmente genial. Hay tantos apuntes de clase y ayuda [...]. Tengo problemas con matemáticas, por ejemplo, y la aplicación tiene muchas opciones de ayuda. Gracias a Knowunity, he mejorado en mates. Se la recomiendo a todo el mundo.
Elena
usuaria de Android
Vaya, estoy realmente sorprendida. Acabo de probar la app porque la he visto anunciada muchas veces y me he quedado absolutamente alucinada. Esta app es LA AYUDA que quieres para el insti y, sobre todo, ofrece muchísimas cosas, como ejercicios y hojas informativas, que a mí personalmente me han sido MUY útiles.
Ana
usuaria de iOS
Está app es muy buena, tiene apuntes que son de mucha ayuda y su IA es fantástica, te explica a la perfección y muy fácil de entender lo que necesites, te ayuda con los deberes, te hace esquemas... en definitiva es una muy buena opción!
Sophia
usuario de Android
Me encanta!!! Me resuelve todo con detalle y me da la explicación correcta. Tiene un montón de funciones, ami me ha ido genial!! Os la recomiendo!!!
Marta
usuaria de Android
La uso casi diariamente, sirve para todas las asignaturas. Yo, por ejemplo la utilizo más en inglés porque se me da bastante mal, ¡Todas las respuestas están correctas! Consta con personas reales que suben sus apuntes y IA para que puedas hacer los deberes muchísimo más fácil, la recomiendo.
Izan
usuario de iOS
¡La app es buenísima! Sólo tengo que introducir el tema en la barra de búsqueda y recibo la respuesta muy rápido. No tengo que ver 10 vídeos de YouTube para entender algo, así que me ahorro tiempo. ¡Muy recomendable!
Sara
usuaria de Android
En el instituto era muy malo en matemáticas, pero gracias a la app, ahora saco mejores notas. Os agradezco mucho que hayáis creado la aplicación.
Roberto
usuario de Android
Esto no es como Chatgpt, es MUCHISMO MEJOR, te hace unos resúmenes espectaculares y gracias a esta app pase de sacar 5-6 a sacar 8-9.
Julyana
usuaria de Android
Es la mejor aplicación del mundo, la uso para revisar los deberes a mi hijo.
Javier
usuario de Android
LOS QUIZ Y FLASHCARDS SON SÚPER ÚTILES Y ME ENCANTA Knowunity IA. ADEMÁS ES LITERALMENTE COMO CHATGPT PERO MÁS LISTO!! ME AYUDÓ TAMBIÉN CON MIS PROBLEMAS DE MÁSCARA!! Y CON MIS ASIGNATURAS DE VERDAD! OBVIO 😍😁😲🤑💗✨🎀😮
Erick
usuario de Android
Me me encanta esta app, todo lo que tiene es de calidad ya que antes de ser publicado es revisado por un equipo de profesionales. Me ha ido genial esta aplicación ya que gracias a ella puedo estudiar mucho mejor, sin tener que agobiarme porque mi profesor no ha hecho teoría o porque no entiendo su teoría. Le doy un 10 de 10!
Mar
usuaria de iOS
La app es muy fácil de usar y está muy bien diseñada. Hasta ahora he encontrado todo lo que estaba buscando y he podido aprender mucho de las presentaciones. Definitivamente utilizaré la aplicación para un examen de clase. Y, por supuesto, también me sirve mucho de inspiración.
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Mar
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2° Bach y PAU 2025
@apuntes2bach25
Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en los seres vivos y están formadas por aminoácidos unidos entre sí. Estos compuestos orgánicos son esenciales para prácticamente todas las funciones vitales, desde formar estructuras hasta regular el metabolismo.

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¿Sabías que tu cuerpo necesita 20 aminoácidos diferentes para funcionar correctamente? De estos, 9 son esenciales y tienes que obtenerlos de la comida porque tu cuerpo no puede fabricarlos.
Todos los aminoácidos tienen la misma estructura básica: un grupo amino (NH₂), un grupo carboxilo (COOH) y un radical R que hace único a cada uno. Lo genial es que son como pequeños reguladores de pH naturales: pueden actuar como ácidos o bases según las necesidades del medio.
Una característica súper importante es la estereoisomería. Los aminoácidos pueden tener dos configuraciones (como si fueran imágenes en un espejo), pero en la naturaleza solo encontramos los de configuración L. En el punto isoeléctrico, el aminoácido tiene carga neutra y forma lo que llamamos un ion dipolar.
¡Dato curioso! Los aminoácidos son solubles en agua, cristalizables e incoloros, y se mantienen sólidos a temperatura ambiente debido a su alto punto de fusión.

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El enlace peptídico es la "cola" molecular que une aminoácidos entre sí. Se forma cuando el grupo carboxilo de un aminoácido se une al grupo amino de otro, perdiendo una molécula de agua en el proceso.
Este enlace es covalente y muy estable, pero se puede romper mediante hidrólisis (añadiendo agua). Dependiendo del número de aminoácidos unidos, tenemos diferentes estructuras: oligopéptidos (2-10), polipéptidos (10-50) y proteínas (más de 50).
Las proteínas tienen cuatro niveles estructurales. La estructura primaria es simplemente la secuencia lineal de aminoácidos. La estructura secundaria muestra cómo se dispone esta cadena en el espacio, formando dos patrones principales.
La hélice α es como una escalera de caracol que gira hacia la derecha, con 3,6 aminoácidos por vuelta. La lámina β forma una estructura en zigzag donde las cadenas se unen mediante puentes de hidrógeno.
Recuerda: La estructura secundaria se mantiene estable gracias a los puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO de diferentes aminoácidos.

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La estructura terciaria es donde la cosa se pone realmente interesante. Aquí es donde los radicales R de los aminoácidos interactúan entre sí, dando estabilidad y determinando la función biológica de la proteína.
Hay varios tipos de enlaces que mantienen esta estructura: interacciones electrostáticas entre cargas opuestas, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro (enlaces covalentes muy fuertes entre cisteínas) e interacciones hidrofóbicas que hacen que las partes "que odian el agua" se escondan en el interior.
La conformación puede ser globular (compacta y esférica, perfecta para proteínas con función dinámica) o fibrosa (alargada e insoluble, ideal para funciones estructurales). La estructura cuaternaria aparece cuando varias cadenas polipeptídicas se juntan para formar una proteína funcional.
Las proteínas tienen múltiples funciones: reserva energética, estructural, transporte (como la hemoglobina), defensiva (inmunoglobulinas), enzimática, regulación del pH, hormonal y contráctil.
¡Impresionante! Una sola proteína puede tener hasta cuatro niveles estructurales diferentes, cada uno construido sobre el anterior.

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Las proteínas son como reguladores naturales de pH gracias al comportamiento anfótero de los aminoácidos que las forman. Su solubilidad depende de si son globulares (solubles) o fibrosas (insolubles), según donde estén colocados sus grupos polares.
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El efecto más dramático es la pérdida de actividad biológica: la proteína ya no puede hacer su trabajo. Pero tranquilo, muchas veces es reversible mediante renaturalización si los efectos no duran mucho.
Cada especie tiene sus proteínas específicas, por eso tu sistema inmune reconoce las proteínas extrañas y las ataca. Esta especificidad es clave para entender reacciones alérgicas y rechazos de trasplantes.
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Marta
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Erick
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