Mecanismo Enzimático y Regulación
Los enzimas tienen un centro activo donde se une específicamente el sustrato. Es como una cerradura molecular que solo acepta la llave correcta (el sustrato).
Existen dos modelos de unión: el modelo llave-cerradura (formas complementarias perfectas) y el modelo de ajuste inducido (ambos se adaptan al unirse). Los enzimas pueden tener aminoácidos catalíticos que realizan la reacción y otros que mantienen unido el sustrato.
La inhibición enzimática regula su actividad. Puede ser competitiva (el inhibidor compite por el centro activo), no competitiva (se une en otro sitio) o acompetitiva. El alosterismo permite que moléculas reguladoras modifiquen la actividad enzimática uniéndose a sitios específicos.
Los enzimas se clasifican en seis familias: oxidorreductasas oxidacioˊn−reduccioˊn, transferasas (transferencia de grupos), hidrolasas (hidrólisis), liasas (eliminación de grupos), isomerasas (isomerización) y ligasas (formación de enlaces).
¡Fascinante! Los enzimas alostéricos pueden mostrar cooperatividad: ¡cuando se une un sustrato, facilita la unión de los siguientes!