Transcripción alternativa:

negativas y positives). COOT El amine. grupe re carga positivamente. g el carboxilo, negativamente. El pH de estos iones se denomina punto isvéléctrice y esta 1 WH₂-C-H R •En medio ácido (exceso Hº) se comporta como base y se carga positivamente, pues el 100 acepta les protones. En medio básico (exceso OHF) el grupo NH1st se comporta come acide liberando H cargandore negativamente. COOH COO COOT NH3-CH WH₂-C-H R NH2 сн 1 A pH disminuye (medio ácido) pH aumenta (medio básico) que se Pepayante Sustancia anfitera una sustancia anfitest es aquella que depende de la disolución en la encuentre. Puede actuar come acide (noltando protones to como base (capturando, protones). los aminoacidos actrian come reguladores del int gracias a esta propiedad 10 0 Stal ESTE REOQUIMICA Y ACTIVIDAD OPTICA A excepción de la glicina, todos los cominuacidos son estereoisómeres, pues presentan un carbono quizal (carbonox, llevar la función amire) Por lo tanto muestran actividad optica. -Si el дире amino se encuentra a la derecha es D дширо amine se encuentra a la izquierda es I. AMINOÁCIDOS ESENCIALES. - Si el a mayoria de les aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otres que no se pueden sintetizon y deben ponerse en la dieta; son los aminoacides esenciales: fenilalania, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, valina e histidina len lactantes/ 18 2 ENLACE PEPTIDICO los aminoacidos se unen para formar cadenas mediante enlaces peptidicos, que son enlaces covalentes de tipo amida entre el grupo conboxide de un aminoácido y & grupe amino de otro, que da lugar a una molécula de agua COOH 요 СООН NH-C-H + NH2-C-H ( R₁ C-N-C-H NH CHỦ B R PROPIEDADOS Tiene unas caracteristicas -En un enlace covalente muy enlaces carbononitrogeno ( hay menen distancia entre los ato y estabilidad atims que penticipan en el enlace). Esto hace posible el gran у de las moléculas preteicas. muy relevantes la estructura de la proteina: el resto de que рига resistente y mas conto -Al ser un enlace corto le da un caracter parcial de doble enlace -El enlace peptidico presenta polaridad. PROTEINAS tamaño. Se disponen gran las proteinas con biomoléculas orgánicas de en el espacio con una estructure tridimensional. Estan formadas por una estructura primaria, estructura remindaria y estructurer terciaria (todas las proteinas tienen estructure terciaria). Algunes, tienen una estructura cuaternaria, la cual surge cuando una proteina está compuesta por dos o más cadenas polipeptídicas. ESTRUCTURA PRIMARIA las el la percen todas las proteinas e indica les aminoácides que forman y el orden en que estan unidos, emperande siempre per aminoácido cujo grupo amino queda libre y acabando por el que tiene el grupo carboxilo libre. 0.0 a tener forma en zigzag. Este zigzag дширо aminacido este abajo, el segundo arriba y asi sucesivamente. El enlace peptidico les aminoacidos esten girades 190⁰ los carbonos de la cadena van at hace que el 1er пасе que to la estructura més sencilla y sin embargo la más importante, ya que determina el resto de las estructures proteicas con niveles superiores de organización ESTRUCTURA SECUNDARIA en Es la disposición especial que adopta la estructura primaria para ser estable (primera estructura en 30 que adeptan las proteinas). - Estructura en α-hélice: la cadena peptidica se va enrrollands espiral sobre si misma. So forman puentes de hidrogeno entre I'NH (deun enlace peptidico) y el grupo -co (del cuarto aminociade que lo sigue). Esto hace la cadena se give mediante una retación dextro gira (hacia la derecha). -- Conformacion Polamina plegada: Este modelo se caracteriza perque la cadena peptídica adopta una forma en zigzag. débicle a la ausencia de enlaces de hichigeno entre los aminoacidos que cercanos en su estructura primaria ESTRUCTURA TERCIARIA Es el medo en el que la proteina se encuentra en el espacio terciaria, no es una plegade Hodas las proteinas se forman con esto → si no tienen estructura ·moteinal. Es una estructura estable gracias a las muchas uniones, la mayor parte de ellas debiles, que se producen entre les radicales de los aminoacides situados en posiciones muy alejadas. Estas uniones pueden ser: + fuente -Puertes disulfuro: Enlace covalente entre 1 SM (cuando está presente la steinal grupos. 7° Du Enlaces de hidrógeno entre cadency laterales polares. 3° Persia - Enlaces iónices entre cadenas laterales cargadas positive y negativamente - funite - Interacciones hichifobas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifutico o aromeiticos de las cadenas laterales. TERNARIA ESTRUCTURACU Algunas proteinas se componen de dos o más cadenas polipeptidices agregadas en una molécula funcional. No se da en todas las proteines Isole en las fibrosas y las globulares). Varias proteinas se unen para formar EDADES DE LAS PROFEINES una man PR •Soludibilidad se debe a la presencia de aminoacidos con radicales peteres (en la superficie de les proteinas) que al ionizarse establecan puentes de hidrigeno con las moléculas de agua y forman a su al de solvatación que impidle rede der una llamada сара сара 3 que re cuando • punda unir a otras proteinas, lo crial provocaria ou precipitación. las proteinas fibroxys son insolubles. También, les solubilidad depende por ejemplo del pH o de la concentración salina del medio. • Desnatiaalización: Se dice que una proteine se desnaturaliza sus estructures secundaria, terciaria y cuaternaria y per tanto pierde su función. Esto se debe a que se rompen les enlaces que mantienen dichas estructuras Sigue conservan do mimaria, y adepta una estructure, fibroses. Se desnaturaliza por factores como - Cambios bruscos del pH pierde estructura su -Cambios fuertes de temperatura - la salinidad del medio -Tratamientos quimicos la desnaturalización en muchos casos es irreversible ser reversible Irenaturalización): la proteina рего ен otros puede recipere su estructura y por tanto ou función. • Especifidad: Es una de las propiedades mas caracteristicas de las proteinas. Se distinguen de tipes: -De funcion: Cada proteína realiza una consecuencia de la posición que ocupan secuencia lineal de la proteina. la ·De especie: Existen proteinas que son exclusivas de cada especie •Capacidad amortiguadera CLASIFICACION DE LAS PROTEEMAS en función concreta y determinades aminocido. Según ou composición quimica, las proteinas pueden ser: HOLOPROTEINAS formadas solo por aminoacidos (solo parte proteica) ofibresas: forma de fibra, más sencillas, alargados e insolubles en agua. Tienen funciones estructurales o protectoras. -Colageno: Proteins de rellens. Presente en piel, tendènes y cartilagos. -Miasina: Musculos -Queratina. Presente en pelo, unas y piel Son 06 lebulares. Forma esferica (globule), más complejos y solubles en agua. les principales responsables de les actividades biologicas de las células. -Albumina: Prefeina de reserva de aminoacides. Preduciclo por el brigado. рог y muy presente en la sangre Globulina. Forman cinticuerpos HETEROPROTEINAS y Proteines formadas por une perte proteica gotra no proteica. La pente proteica esta former de per aminocicides, la perte ne proteica se elama grupo prostético. Importantes les glicoproteiners que el grupo prostatico sen lecider O DE LAS PROTEEN AS que función de reservar los proteinos nunca son de reserva de energía, son de reserva de aminoacides. Algunas proteines actuan como la nutricion almacen de aminoacides, los cuales seran utilizades реге y deserrello del embrion. Ovoalbumina (presente en la clara del mes), caserma (presente en la lechel, serocalbúmina (rekomponer musculos). necesitan función de transporte. Hay ciertos iones o sustancias unirse a proteiners pena ser trempestades en medios acciones. lipoproteinas transportan lipides), citocromos (treursporte de electrones), hemoglobina (oxigenal •Función centráctil. El movimiento y la locomoción de organismos unicelulares y pluricelulares depende de proteinas con capacidad contractil. La actina y miorina son responsables de la contracción de les musculos. •Funcion protectora a defensiver: -Trembina plaquetas permite coagulación en sangre. → -> - Inmuglebinas (anticuerpost proteinas de nuestro sistema que nos protege frente a infecciones. • Función hormonal: May proteines que actuan como hormonas. Insulina y glucagón (controlar la glucose en sangret; somatropina (hormona del crecimientol. • Función estructural. Hay muchas proteines que proporcionan seperte a células y tejidos. Colégene ( ferma parte de les wesexos, tendones cartilages), queratina ( presente en whas y pele). y proteicos • Fundón enzimatica: Cas enzimas sen bio catalizadores. que regulan las funciones del metabolismo Función homeostatica: Sustancias amentiguaderas del pH. Funcion de reconocimiento de señales quimicas: Reconocen señals quimicos como hormones, anticuerpos, virus, bacterias.. 108 C